Номенклатура, классификация ферментов

Номенклатура ферментов.На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам (тривиальная номенклатура). Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. (рациональная номенклатура). Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называли по названию субстрата с добавлением окон­чания -аза (ДНКаза, РНКаза, амилаза, уреаза). Для названия холофермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента (пиридоксальфермент, геминфермент). Позднее в на­звании фермента стали использовать название субстрата и тип ка­тализируемой реакции (алкогольдегидрогеназа).

В 1961 г. V Международный биохимичекий конгресс, прохо­дивший в Москве, утвердил научную номенклатуру ферментов. Согласно этой номенклатуре название фермента складывается из химического названия субстрата (субстратов), на который дейст­вует фермент, типа катализируемой реакции и окончания -аза. Например, фермент, осуществляющий гидролиз мочевины (рацио­нальное название — уреаза), по научной номенклатуре называют карбамидамидогидрол азой:

Если в химической реакции участвуют донор какой-либо груп­пировки атомов и акцептор, то фермент называют следующим обра­зом: химическое название донора, химическое название акцептора, тип катализируемой реакции. Например, фермент, катализирующий процесс переаминирования глутаминовой и пировиноградной ки­слот, называется глутамат: пируватаминотрансфераза. Однако следует отметить, что наряду с названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов.

Классификация ферментов.В настоящее время известно более 2000 ферментов. Все ферменты разделены на шесть классов, каж­дый из которых имеет строго определенный номер.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановитель­ные процессы.

2. Трансферам катализируют реакции переноса функциональ­ных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.

3. Гидролазы катализируют реакции гидролиза.

4. Лиазы катализируют реакции отщепления (кроме атомов во­дорода) с образованием двойной связи либо присоединения по двойной связи, а также негидролитический распад органических соединений либо синтез без участия макроэргических веществ.

5. Изомеразы катализируют процессы изменения геометричес­кой или пространственной конфигурации молекул.

6. Лигазы катализируют реакции синтеза, сопровождающиеся гидролизом богатой энергией связи (как правило, АТФ).

Классы ферментов делятся на подклассы, а подклассы, в свою очередь, на подподклассы. Подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата. Подподкласс еще более конкретизирует действие фер­мента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции.

Система классификации предусматривает для каждого фермента специальный шифр, состоящий из четырех кодовых чисел, разде­ленных точками. Первая цифра в шифре обозначает номер класса, вторая — номер подкласса, третья — подподкласса и четвертая — порядковый номер в данном подподклассе. Так, лактатдегидро-геназа имеет шифр КФ 1.1.1.27, т. е. относится к первому классу, первому подклассу, первому подподклассу и занимает 27-е место в перечне ферментов упомянутого подподкласса.

Пример:

 

38.Общая характеристика отдельных классов ферментов: а)оксидоредуктазы; б) трансферазы; в) гидролазы.

примеры биохимических процессов, ка­тализируемых ферментами, относящимися к определенному классу и подклассу.

1. Оксидоредуктазы. Общая схема процессов, катализируемых оксидоредуктазами, может быть выражена следующим образом:

 

Наиболее часто мы будем встречать оксидоредуктазы подклас­са оксидаз и дегидрогеназ, поэтому рассмотрим их подробнее.

Оксидазы — это оксидоредуктазы, которые переносят атомы водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода либо внедряют в молекулу субстрата атом кислорода:

Дегидрогеназы — это оксидоредуктазы, катализирующие про­цесс отщепления атомов водорода.

Все дегидрогеназы являются холоферментами, коферментами которых служат следующие соединения: никотинамидаденинди-нуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотид (НАДФ), флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД), хиноны.

Наиболее распространены в природе дегидрогеназы, содержа­щие в качестве кофермента НАД:

 

 

Как видно из схемы, присоединение снятого с субстрата ато­ма водорода происходит по ядру никотинамида. Механизм дейст­вия НАДФ такой же, как и НАД. НАД- и НАДФ-зависимые де­гидрогеназы способны отщеплять атомы водорода от субстратов (спиртов, альдегидов,гидроксикислот, аминов и др.) в виде гидрид-ионов (Н~) и протонов (Н⁺), окисляя таким образом указанные соединения.

Примером процесса, катализируемого НАД-зависимой дегид-рогеназой, может служить окисление молочной кислоты (лактата) до пировиноградной кислоты (пирувата):

Коферменты ФМН и ФАД содержат в своем составе фосфори-лированный витамин В₂ (рибофлавинфосфат), который способен отщеплять от субстрата два атома водорода:

Б)Трансферазы. Это один из самых многочисленных классов ферментов. В зависимости от характера переносимых групп выде­ляют фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансфе-разы, апилтрансферазы и др.

Фосфотрансферазы — это ферменты, катализирующие перенос остатка фосфорной кислоты. В результате действия фосфотрансфераз образуются фосфорные эфиры различных органических соедине­ний, многие из которых обладают повышенной реакционной способ­ностью и более легко вступают в последующие реакции. Следова­тельно, фосфорилирование органических соединений можно считать процессом их активации. Чаще всего донором фосфатных групп является молекула аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Фос­фотрансферазы, использующие в качестве донора фосфатной группы молекулу АТФ, называются киназами. Ккиназам относится, на­пример, глицеролкиназа, ускоряющая перенос остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ к молекуле глицерина:

Аминотрансферазы ускоряют перенос аминогруппы. Аминотранс­феразы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых слу­жит пиридоксальфосфат (фосфорилированный витамин В₆).

Гликозилтрансферазы ускоряют реакции переноса гликозильных остатков, обеспечивая, главным образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов. Если гликозильный остаток переносится на молекулу фосфорной кислоты, то процесс называется фосфороли-зом, а ферменты, обеспечивающие этот процесс, называются фосфо-рилазами.В качестве примера приведем схему фосфоролиза мальтозы:

Донором гликозильных остатков в процессах синтеза олиго- и полисахаридов служат нуклеозиддифосфатсахара (НДФ-сахара), одним из представителей которых является уридиндифосфатглю-коза (УДФ-глюкоза):

Ацилтрансферазы катализируют процессы переноса ацилов (радикалов карбоновых кислот) на спирты, амины, аминокисло­ты и другие соединения. Источником ацилов является ацил-КоА, который можно рассматривать в качестве кофактора в реакциях переноса ацильных групп. Примером реакции трансацилирования может служить реакция синтеза фосфатидной кислоты, в которой участвует фосфоглицерин и две молекулы ацил-КоА:

3. Гидролазы.Эти ферменты ускоряют реакции гидролиза ор­ганических соединений; обязательным участником этих процес­сов является вода. В зависимости от характера гидролизуемой связи гидролазы подразделяют на ряд подклассов: эстеразы, гликозидазы, пептидгидролазы и др. Отличительной чертой всех гидролаз является то, что они являются однокомпонентными фер­ментами.

Эстеразы катализируют реакции гидролиза сложноэфирных свя­зей. Приведем примеры:

Липаза ускоряет гидролиз внешних сложноэфирных связей в молекуле триглицерида. Особенно широко распространены эс­теразы, катализирующие гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и углеводов. Эти ферменты называются фосфатазами:

 

Гликозидазы ускоряют реакции гидролиза гликозидных связей. Примером гликозидазы может служить мальтаза (яг-глюкозидаза).

Из гликозидаз, действующих на полисахариды, наиболее рас­пространены амилазы.

Пептид-гидролазы. Ферменты этого подкласса катализируют гид­ролиз пептидных связей в молекулах пептидов и белков, что мож­но выразить следующей схемой:

 

Пептид-гидролазы гидролизуют не все пептидные связи в молекулах белков и пептидов, а только определенные. О специфич­ности действия пептид-гидролаз речь пойдет в главе «Обмен белков».

Амидазы ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокис­лот — аспарагина и глутамина

39.Общая характеристика классов ферментов: а) лиазы; б) изомеразы; в)л и газы.

Лиазы.Ферменты этого класса катализируют разнообраз­ные реакции распада и синтеза. В зависимости от того, какая связь расщепляется или, наоборот, образуется, выделяют углерод-уг­лерод, углерод-кислород, углерод-азот лиазы. Приведем примеры процессов, катализируемых ферментами указанных подклассов.

Углерод-углерод лиазы. Вприроде широко представлены фер­менты, ускоряющие декарбоксилирование кето- и аминокислот. Декарбоксилазы или карбокси-лиазы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых является фосфорный эфир вита­мина В — в случае декарбоксилирования кетокислот и витамина В₆ — в случае декарбоксилирования аминокислот. Схемы процес­сов представлены ниже:

Углерод-кислород лиазы (гидролиазы). Ферменты этого подкласса ускоряют реакции гидратации и дегидратации органических со­единений.

Эти реакции постоянно идут при распаде и синтезе углеводов и жирных кислот, поэтому гидратазы играют большую роль в жизнедеятельности организмов. Примером может служить фума-ратгидратаза, присоединяющая молекулу воды к кратной связи

 

фумаровой кислоты:

Углерод-азот лиазы катализируют реакции прямого дезамини-рования некоторых аминокислот; примером может служить аспа-

ртат-аммиак-лиаза:

Изомеразы.Изомеразы ускоряют процессы превращений од­них изомеров органических соединений в другие. Приведем два примера:

 

 

Лигазы(синтетазы). Ферменты этого класса обеспечивают синтез различных органических соединений. Характерной чертой ферментов" этого класса является использование соединений, способных поставлять энергию для осуществления биосинтеза. Одним из таких соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ. В качестве примера действия лигазы можно при­вести синтез щавелевоуксусной кислоты из пировиноградной путем ее карбоксилирования:

Следует обратить внимание на тот факт, что молекула АТФ не участвует в образовании продуктов реакции, а просто распадается до АДФ и Н₃Р0₄; при этом освобождается энергия, необходимая для осуществления биосинтеза.

Важной реакцией является образование ацил-коэнзима А (ацил-КоА), которая тоже ускоряется ферментом, относящимся к рас­сматриваемому классу:

40.Общая характеристика витаминов, классификация витаминов; представители водорастворимых и жирорастворимых витаминов. Их биологическая роль.

Витамины –органические соединения различные по химической структуре,св-вам,но объединенных в группу витаминов по определенным признакам.

Общая характеристика:

1.Абсолютная необходимость для жизнедеятельности

2.Биологически активные,т.е требуются в небольших количествах

3. избыток или недостаток витаминов приводит к нарушению обмена веществ

4.витамины не синтезируются живыми клетками,в т.ч. клетками человека.

Биосинтез происходит в растениях

5.Активная форма витамина входит в состав фермента в виде кофактороа,тем самым проявляет каталитическую активность.