Краткая характеристика белков мяса и молока

    Мясные продукты являются одним из основных источников полноценного белка. Содержание белка в них колеблется в пределах 11-21%. Белки мышечной ткани хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет недостатка незаменимых аминокислот.

1. Белки мышечной ткани:

Миозин – составляет 40 % всех белков мышечной ткани. Это фибриллярный белок, состоящий из 2-х, навитых друг на друга -спиральных полипептидов.

Актин – на долю этого белка приходится 15% всех белков мышечной ткани. Он также существует в 2-х формах – в виде глобулярного актина и фибриллярного актина (F актин). Эти белки играют основную роль в физиологическом акте мышечного сокращения.

Миоглобин – водорастворимый белок, хромопротеин, простетической группой является гем. Структура белка представлена одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков.

Содержание миоглобина в мышечной ткани около 1% от суммы всех белков ткани. Его функция состоит в передаче кислорода, доставляемого гемоглобином, ферментативным системам клеток.

2. Белки соединительной ткани - коллаген и эластин - главные фибриллярные белки соединитель­ных тканей.

Коллаген - наиболее распространенный из всех белков, обнару­женных у позвоночных. У человека 1/3 всех белков составляет кол­лаген. Фибриллы коллагена состоят из трех навитых друг на друга полипептидных цепей, каждая из которых образует изломанную спи­раль особого типа. Из коллагена формируются волокна, составляю­щие основу соединительной ткани. Прочность таких волокон срав­нима с прочностью стальной проволоки. Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина - необыч­но большие количества этих аминокислот.

Еще более характерным отличительным признаком коллагена является высокое содержание пролина и оксипролина, на долю которых в сумме приходится 21%.

При частичном гидролизе коллаген превращается в желатин – растворимую и перевариваемую смесь полипептидов, используемую для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гид­ролиз некоторых ковалентных связей коллагена.

Эластин - специфический белок эластичной соединительной ткани. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином, в то же время он содержит большое количество остатков лизина и мало пролина. Он существует в виде сети поперечно-связанных полипептидных цепей, благодаря чему обладает большой упругостью.

Качество мяса в значительной степени зависит от содержания в нем соединительной ткани. Чем больше соединительной ткани, тем ниже биологическая и пищевая ценность. Содержание оксипролина часто используют как показатель содержания соединительной тка­ни, а отношение триптофан : оксипролин - как показатель качества мяса, чем он выше, тем качество лучше.

В настоящее время существуют и другие показатели качества животного белка, основанные на их биологических свойствах. На­пример, коэффициент использования белка (КИБ) - процентное от­ношение усвоенного белка к белку, принятому в качестве эталона.

Для повышения выхода пригодного для производства полуфаб­рикатов мяса, части говяжьей туши с высоким содержанием соедини­тельной ткани подвергают ферментативному гидролизу. Для этой цели чаще всего используют препараты протеолитических ферментов, содержащие папаин или смесь папаина с микробными протеиназами, что позволяет повысить выход пригодного для производ­ства полуфабрикатов мяса с 15 – 17% до 40 – 43%.

Белки молока

В состав молока входит более 100 различных компонентов. Некоторые из основных компонентов молока (казеин, лактоза) ни в каких других природных продуктах не встречаются.

Коровье молоко содержит в среднем 2,8 – 3,8% белка, в состав которого входит около 20 белковых компонентов. Многие из них способны вызывать образование антител.

Основными белками молока являются казеин и сывороточные белки: α-лактоглобулин, β-лактоглобулин, иммуноглобулины.

Содержание α-лактоглобулина составляет 0,1%. Молекулярная масса 36000 Дальтон. Другой основной белок молока – β-лактоглобулин. Он обладает высокой термоста­бильностью (выдерживает нагревание до 100"C). В женском молоке не содержится.

Казеин - основной белок молока (2,7%) является фосфопротеином; он содержит большое количество фосфосериновых остатков, которые образуются в результате ферментативного фосфорилирования гидроксильных групп серина. Их функция состоит в связыва­нии ионов кальция.

Казеин присутствует в молоке в виде своего предшественника казеиногена (80% белков коровьего молока). Содержит полный на­бор незаменимых аминокислот, особенно богат метионином, лизином, триптофаном.

Под действием протеолитических ферментов желудка в присут­ствии ионов кальция казеиноген превращается в казеин, который выпадает в осадок (ферментативное створаживание молока). Оса­док казеина дольше задерживается в желудке и полнее усваивается.