Превращения белков в технологическом потоке.

    1.Разрушение структуры с потерей биологической активности называется денатурацией – разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первычной структуры. Протомерный (мономерный) денатурирует с раскручиванием цепи, олигомерный на протомеры с или без изменения их конформации. Большинство белков денатурируют в присутствии сильных минеральный кислот, оснований, нагревании, охлаждении, при обработке ПАВ, органическими растворителями и др. Большая часть белков денатурирует при 60-80С, но лактоглобулин молока термостабильный.

Факторы, влияющие на скорость денатурации.

1.Температура денатурации

2. Действие арганических и минеральных кислот, оснований.

3. Присутствие липидов, обработка ПАВ. Белки сои понижается в присутствии жирных кислот, в кислой рН и при высокой влажности, повышается в присутствии сахарозы, крахмала.

4. Охлаждение – при резком охлаждении может быть уситена денатурация.

Роль тепловой денатурации. Тепловая денатурация – основной физико-химический процесс при выпечке хлеба и др изделий, стерилизации, пастеризации. Данный вид превращений относится к полезным, т.к. ускоряет переваривание белков в ЖКТ, обуславливает потребительские качества. Но т.к. степень денатурации различна, то и усвояемость может не только улучшаться, но и ухудшаться. Изменяются физико-химические свойство белков.

2. Меланоидинообразование.При от 40-60 ⁰С до 100С скорость взаимодействия белков с восстанавливающими сахарами высока, при этом образуются карбонильные соединения и темноокрашенные продукты – мелантоидины. Сахароаминные реакции причина не только потемнений, но и уменьшения сухого в-ва, потерь лизина, треонина, снижения биологической ценности, усвояемость. Сахароамминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. Эти реакции проходят с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и изопептидных связей.

 3. Разрушение белковых молекул. Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100 – 120 ⁰С приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белков с отщеплением функциональных групп, разрывом пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, диоксида углерода.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие пищевым продуктам мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечке, копчении в дыму и сушке.

Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые мутагены вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Токсические свойства белков при термической обработке при температуре выше 200 ⁰С (или более низкой, но в щелочной среде) могут обуславливать только процессами деструкции, но и реакциями изомеризации аминокислот из L в D-форму.

Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков (термообработка казеина молока при температуре 200 ⁰С снижает его биологическую ценность на 50%).

В интенсивных технологических процессах, предусматривающих механические или физические воздействия на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук) протекают так же превращения белков, характер которых зависит от природы, степени и способа этих воздействий. На начальной стадии замеса теста и при измельчении семян, зерна наблюдается денатурация белков, при усиленной механической обработке теста возможны деструкция белков с разрывом не только дисульфидных но и пептидных связей.

 4. Окислительная порча белков, с образованием новых внутри и межмолекулярных связей. Неблагоприятные погодные условия при созревании зерна, поражение вредителями и микрофлорой, пониженная или повышенная температура при хранении и переработке сырья и полуфабрикатов, механические, физические и химические факторы (перемешивание, гомогенизация, замес, ИК облучение, УЗ, действие солей, СО₂, газообразного азота и этилена) усиливают структурные перестройки белков, которые могут разрушать белково-липидные взаимодействия. Высвобождающиеся липиды, окисляются, портятся, и способны инициировать образование ковалентных меж- и внутримолекулярных связей в белках и новых полимерах. Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых а.к. Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и жирового сырья. Торможение реакций можно достигать добавлением антиоксидантов, ферментных препаратов и повышения активности собственных ферментов с целью вывода липидов из взаимодействия с белками.

5. Агрегация. Наряду с окислительными процессами в технологическом потоке предусмотрены и механические, физические воздействия на белки.

На начальных стадиях замеса теста и при измельчении семян зерна наблюдается тепловая агрегация белков, при усиленной механической обработке теста возможна деструкция белков с разрывом дисульфидных и даже пептидных связей.

Агрегирующая и комплексообразующая способность белков пшеницы играет роль в формировании клейковины при отмывании из муки.

Параметры агрегации белков сильных пшениц, характеризующиеся более «плотной» пространственной упаковкой структуры, выше по сравнению со слабыми, имеющими рыхлую организацию молекул. Процесс образования белковых агрегатов по ходу технологическиго процесса приготовления изделий из муки интенсивнее у крепкой клейковины. При гидратации белков в ходе технологического процесса, при замесе теста или отмывании клейковины водой, происходят внутро- и (или) межмолекулярные превращения, связанные с изменением структуры молекул, приводящим к снижению агрегирующих свойств последних. Агрегирующая способность связана с особенностями а.к. состава. Глиадины обладают более высокой способностью, если содержат меньше заряженных групп, а ŵ-глиадины, богатые пролином и фенилаланином и много полярных групп– низкую способность. Поэтому они взаимодействуют хорошо с липидами. Эти комплексообразование обуславливают газоудерживающую способность теста за счет водородных связей..

Ферментативный гидролиз белков. Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсин расщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин – между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N – концевой аминокислоты, карбоксипептидазы со стороны С – концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы – действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.