Они не специфичны к определенным ферментам
Ингибиторы ферментов Ингибиторы – это вещества полностью или частично подавляющие активность ферментов.
Обратимые ингибиторы присоединяются к ферменту слабыми связями и могут легко отделяться от фермента. Обратимые конкурентные ингибиторы: 1) являются структурными аналогами субстрата; 2) конкурируют с S за связывание с активным центром E; При увеличении концентрации субстрата степень ингибирования уменьшается. А при избытке субстрата действие ингибитора на фермент практически полностью прекращается.
Пример: Зависимость скорости реакции от концентрации S в присутствии и отсутствии обратимого конкурентного ингибитора:
! При обратимом конкурентном ингибировании возрастает KM, но, как правило, не меняется максимальная скорость р-ции. KM возрастает, т.к. как бы снижается сродство E к S, поскольку присоединению S к АЦ фермента мешает ингибитор. Vmax, как правило, не меняется, т.к. при большом избытке S происходит вытеснение I из АЦ фермента и может быть достигнута максимально возможная скорость реакции. Обратимые неконкурентные ингибиторы Присоединяются к ферменту в участке, расположенном вне области активного центра => меняется конформация E => меняется структура активного центра E => уменьшается активность E.
! При обратимом неконкурентном ингибировании уменьшается Vmax, но, как правило, не меняется KM. Vmax уменьшается, т.к. ¯ кол-во активных молекул E, т.к. часть из них, связанных с I, на время полностью исключаются из катализа. У тех молекул E, которые не связаны с ингибитором, сродство к S остается прежним. Поэтому, KM, как правило, меняться не будет. Хотя, в ряде случаев, KM может возрастать. Необратимые ингибиторы – присоединяются к ферменту, образуя прочную ковалентную связь с его функциональными группами. Или вызывают необратимую денатурацию фермента. Необратимые специфические ингибиторы – присоединяются к строго определённой группе в области активного центра E, образуя с ней прочные ковалентные связи. Пример: Ацетилхолинэстераза ингибируется фосфорорганическими соединениями. Например: диизопропилфторфосфат (ДФФ), зарин и др.
Необратимые неспецифические ингибиторы. Существует 2 разновидности: Ингибиторы, образующие прочную ковалентную связь с группами, расположенными в любом участке фермента (довольно часто: вне области активного центра). Они не специфичны к определенным ферментам. Пример:
n-Хлормеркурибензоат присоединяется к свободным SH-группам любых ферментов. Его действие неспецифично. 2) ингибиторы, которые присоединяются к молекуле фермента вне области активного центра и образуют с ней плохо растворимые комплексы (H2S, соли тяжелых металлов).
Популярное: Генезис конфликтологии как науки в древней Греции: Для уяснения предыстории конфликтологии существенное значение имеет обращение к античной... ©2015-2020 megaobuchalka.ru Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. (366)
|
Почему 1285321 студент выбрали МегаОбучалку... Система поиска информации Мобильная версия сайта Удобная навигация Нет шокирующей рекламы |