Стоматологический факультет

Стоматологический факультет

Модуль № 2.Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, аминокислот и его регуляция. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Тема занятия № 1. Техника безопасности. Белки. Структура и функции. Свойства белков. Методы изучения структуры белков. Методы количественного определения белков.

Лабораторная работа: Реакции осаждения белков.

Цель занятия:

1. Знакомство с кафедрой, ее историей, основными научными

достижениями.

2. Изучить основные направления биохимии.

3. Иметь представление о роли биохимии для медицины.

4. Ознакомиться с правилами техники безопасности в биохимической лаборатории.

5. Изучить основные принципы строения белков, их классификацию и функции.

6. Знать методы фракционирования белков и методы изучения их структуры.

 

Рекомендации по самоподготовке:

1. Знать основные типы структурной организации белков и связи их стабилизирующие.

2. Изучить основные биологические функции белков.

3. Усвоить физико-химические свойства белков.

а) обратить внимание, что белки – гидрофильные колоиды.

б) рассмотреть механизм возникновения заряда белковой молекулы;

в) изучить денатурацию, высаливание белков и факторы, вызывающие эти явления.

4. При рассмотрении методов фракционирования белков необхо-

димо ориентироваться на их физико-химические свойства, лежащие в

основе методов.

5. При знакомстве с методами изучения структурной организма-

ции белков следует обратить внимание на методы изучения первичной

структуры и на рентгено-структурный анализ.

 

Вопросы для самоподготовки:

1. Строение белков:

а) аминокислоты – структурные элементы белков;

б) уровни структурной организации белковой молекулы, типы связей, обеспечивающие их формирование.

2. Физико-химические свойства белков (возникновение заряда, денатурация, высаливание).

3. Биологические функции белков.

4. Классификация белков.

5. Методы фракционирования белков:

а) высаливание;

б) электрофорез;

в) изоэлектрическое фокусирование;

г) хроматография;

д) ультрацентрифугирование.

6. Методы очистки белка.

7. Методы изучения первичной структуры белков.

8. Методы изучения глобулярной структуры белков (третичная, четвертичная).

Содержание занятия:

1. Изложение преподавателем основных теоретических вопросов занятия.

2. Изучение студентами правил техники безопасности.

3. Проведение тестового контроля исходного уровня знаний студентов.

 

Основная литература для студентов:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 34 – 43, 115 – 117.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биохимия, 1982, с. 12–112.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1985, с. 9–53.

4. Конспекты лекций.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии.

6. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям.2005 г. Работа 1, с. 10 - 12.

 

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Биохимия, 1976, т. 1, с. 152–166.

 

Стоматологический факультет

Модуль № 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, аминокислот и его регуляция. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Тема занятия № 2. Ферменты. Строение и свойства. Механизм действия. Теории ферментативного действия.

Лабораторная работа: Доказательство белковой природы ферментов. Влияние температуры и рН на активность ферментов.

Цель занятия: 1.Изучить основы структуры ферментов и их свойства.

2. Изучить механизм действия ферментов.

3. Изучить влияние различных факторов на активность ферментов.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Усвоить основные положения ферментативного катализа. Для этого необходимо обратить внимание на то, что катализаторы:

а) увеличивают скорость химических реакций;

б) в процессе реакции не расходуются, поэтому действуют в малых количествах;

в) катализируют и прямую, и обратную реакции.

2. Усвоить, что ферменты – катализаторы белковой природы. Они имеют ряд особенностей:

а) высокую специфичность действия;

б) чувствительность к повышению температуры;

в) активны при определенном значении рН среды;

г) подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином);

д) подвергаются денатурации.

3. Необходимо знать особенности строения активного центра фермента и условия образования фермент-субстратного комплекса.

4. Нужно знать строение основных групп коферментов и их роль в катализе.

5. Классификация и номенклатура ферментов.

6. Знать теории ферментативного действия:

а) теорию Фишера;

б) теорию Кошленда.

7. Изучить механизм действия ферментов и зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Для этого необходимо:

а) показать графически как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации субстрата. Знать уравнение Михаэлиса-Ментен;

б) показать графически изменение скорости ферментативной реакции при изменении концентрации фермента;

в) знать единицы ферментативной активности.

8. Провести эксперимент по доказательству белковой природы ферментов (амилаза слюны).

9. Исследовать в эксперименте влияние температуры и рН на активность ферментов.

Вопросы для самоконтроля:

1. Ферменты. Их биологическая роль.

2. Строение ферментов. Классификация.

3. Ферменты – полицентрические системы.

4. Активный центр ферментов. Его формирование у простых и сложных ферментов.

5. Влияние различных факторов на скорость ферментативной реакции.

6. Теории ферментативного действия.

7. Кинетика ферментативных реакций.

8. Механизм действия ферментов.

 

Основная литература:

1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 129 – 147, 115 – 117.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 114–129, 161–168.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 53–72.

4. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 4, с. 17; работа 5.1, с. 18 – 19, работа 6, с. 21 – 23.

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 129–273.

2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104–129.