L-кетокислота                                              Иминоглутарат

                         Пиридоксаминфосфат                                                                    Н₂О

                                                                         HOOC-( CH₂)- C- COOH

                                                                         L-кетоглутарат                                 NH₃

Схема показывает, что трансаминаза катализирует опосредованно через глутаматдегидрогеназу как дезаминирование природных аминокислот (стрелки вниз), так и биосинтез аминокислот (стрелки вверх).

Путем переаминирования большинство аминокислот может превращаться одна в другую или заменяться соответствующей кетокислотой. Поэтому реакции переаминирования - один из важнейших процессов при биосинтезе заменимых аминокислот. Особенно легко переаминируются глутаминовая и аспарагиновая кислоты, так как соответствующие им трансаминазы имеют очень высокую активность. Кетокислоты, получаемые из этих аминокислот (L – кетоглутаровая и щавелевоуксусная кислоты), осуществляют связь углеродного и белкового обмена /36/.

Таким образом, трансаминазы играют важную роль в азотистом обмене, участвуют в биосинтезе аминокислот. Биологический смысл реакций переаминирования аминокислот состоит в том, чтобы объединить аминогруппы распадающихся аминокислот в составе молекул одного типа аминокислоты, а именно глутаминовой /31/.

Трансаминазы относятся к универсально-распространенным ферментам. В тканях различных органов содержится значительное количество трансаминаз, в сотни и тысячи раз превышающее уровень активности их в сыворотке крови. При электрофорезе они мигрируют с L - и γ - глобулинами. Особенно высокой активностью АСТ (КФ.2.6.1.1.) отличаются сердце, печень, мышечная ткань, почки, поджелудочная железа (перечень представлен в порядке убывания активности АСТ). АЛТ (КФ.2.6.1.2.) в наибольших количествах обнаруживается в печени, в связи с этим ее называют печеночной трансаминазой, затем в поджелудочной железе, сердце, скелетных мышцах.

Значительные различия в активности трансаминаз в отдельных органах и в сыворотке крови определяют его важное клиническое диагностическое значение, так как при поражении ткани возникает резкий скачок уровня активности трансаминаз в крови. Наибольшее значение представляет повышение активности АСТ при инфаркте миокарда. Степень повышения отражает массовость поражения сердечной мышцы и тяжесть инфаркта. Характерна динамика активности АСТ при инфаркте миокарда: начало подъема - через несколько часов после возникновения заболевания, максимальный подъем – к концу первых суток, нормализация возможна в течение первой недели болезни. При других заболеваниях сердца повышение активности АСТ либо не происходит, либо носит умеренный характер. Однако активность АСТ повышается и при поражении других органов и тканей. Многие авторы склонны рассматривать определение АСТ как ценный тест при проведении дифференциальной диагностики между инфарктами сердца и легких. Основанием к этому служит значительно более высокая (в 50 раз) активность фермента в мышце сердца, в сравнении с тканью легкого. Активность трансаминаз в сыворотке крови является одной из наиболее ценных и самым распространенным в клинической практике показателем поражения печени, характеризующие протекающие в ней цитолитические процессы /37/.

Повышение активности аминотрансфераз, и, прежде всего АЛТ, выявляется уже в ранний, инкубационный, преджелтушный период вирусного гепатита, что имеет принципиальное эпидемиологическое значение для выявления больного еще до появления желтухи. В результате значительного повышения активности АЛТ у больных вирусным гепатитом снижается коэффициент Де Ритиса (АСТ: АЛТ) ниже 1 при норме 1 – 3, а при остром инфаркте миокарда, напротив, резкое возрастание этого коэффициента /38/.

При хронических гепатитах и циррозах печени соотношение трансаминаз меняется, и коэффициент повышается выше нормы. Важно иметь в виду, что механические желтухи (непроходимость желчных протоков в связи с желчекаменой болезнью или опухолью) не сопровождаются выраженным повышением трансаминазной активности. Возможно повышение активности трансаминаз при воспалительных заболеваниях различных органов и тканей, при мышечных дистрофиях и т. д. /37,38/.

Таким образом, в настоящее время установлено, что переаминирование является весьма важным и распространенным процессом биологического распада и синтеза аминокислот; он протекает в различных тканях животных, растений и в микроорганизмах. Поэтому исследование этого процесса имеет большое фундаментальное и прикладное значение.

Материалы и методы