По участию аминокислот в синтезе белков

По абсолютной конфигурации молекулы

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между

изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении.

В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это

L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Это обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

В зависимости от положения аминогруппы

Выделяют α, β, γ и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

По оптической активности

По оптической активности аминокислоты

делятся на право- и левовращающие.Наличие ассиметричного атома углерода(хирального центра) делает возможным только дварасположения химических групп вокруг него. Это приводит к особому отличию веществ друг отдруга, а именно – изменению направления вращения плоскости поляризации поляризованного света, проходящего через раствор. Величину угла поворота определяют при помощи поляриметра. В соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.

Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие. Для

одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, для других – ле вовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин левовращащий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, необладающая оптической активностью.

По участию аминокислот в синтезе белков

Выделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК). Все протеино          генные аминокислоты являются α-аминокислотами.На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способы классификации:

o по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и

полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),

o электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные

(большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,

o физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют не-

заменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты

являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е.их синтез происходит в недостаточ-

ном количестве.

II .Физико-химические свойства аминокислот

1. Являются амфотерными электролитами.

Аминокислоты сочетают в себе свойства и кислот и оснований. Соответственно, в водном

растворе аминокислоты ведут себя как кислоты –доноры протонов и как основания – акцепторы протонов. Если общий заряд аминокислоты равен 0, тоэто ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты: pI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до6,3 (пролин),

pI кислых аминокислот – рI глутамата 3,2, рI аспартата 2,8,

 pI основных аминокислот – pI гистидина 7,6, pI аргинина 10,8, pI лизина 9,7.

2. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот является

величина изоэлектрической точки. Ситуация различается для нейтральных, кислых и ос-новных аминокислот.

3. Полярность

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

     III . Белки- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Функции белков:

1. Структурная:

o в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин,

o построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные

и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета

эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),

o построение органелл – рибосомы.

2. Ферментативная:

Все ферменты являются белками, хотя имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

3. Гормональная:

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормоны, например, инсулин и глюкагон.

4. Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на

поверхности мембран или внутри клеток.

5. Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6. Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7. Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8. Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.