I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот

БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

 

Белки или протеины (от греческого protos, что в переводе с означает «первые» или «важнейшие») являются важнейшей составной частью клеток любого организма. Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности.

I.I. Биологические функции белков

1. Ферментативный катализ - ферменты являются белками.

2. Транспорт небольших молекул или ионов. Например, гемоглобин доставляет кислород от легких к периферическим тканям.

3. Гормональная регуляция

а) большинство гормонов имеют белково-пептидную природу, например инсулин, соматотропин.

б) клеточные рецепторы, которые узнают гормоны, являются белками.

4. Иммунитет. Иммуноглобулины или антитела - это специализированные белки, распознающие чужеродные молекулы и запускающие систему их нейтрализации.

5. Сокращение и движение. Связана с функционированием сократительной системы, решающая роль в которой принадлежит белкам актину и миозину.

6. Структура кожи и костей. Белки, например коллаген, являются важнейшим составным компонентом внеклеточного матрикса.

7. Контроль генной экспрессии. Регуляторами генной активности являются белки, например гистоны.

 

I.2. Белки и их основные признаки

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, и имеющих сложную структурную организацию.

Это определение включает характерные признаки белков, а именно:

1) довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы белка);

2) наличие постоянных структурных звеньев – аминокислот;

3) пептидные связи между аминокислотами, с помощью которых они соединяются в пептидные цепи;

4) большая молекулярная масса (от 4-5 тысяч до миллиона дальтон)

5) сложная структурная организация полипептидной цепи, определяющая физико-химические и биологические свойства.

I.3. Аминокислоты – структурные мономеры белков

Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-аминокислотам, содержащим аминогруппу (– NH₂) в a-положении.

Существует несколько классификаций аминокислот:

1) структурная, т.е. по строению бокового радикала;

2) по полярности, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН.

 

Классификация протеиногенных аминокислот по характеру бокового радикала

I. Ациклические аминокислоты

1) Алифатические незамещенные аминокислоты:

Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

2) Алифатические замещенные аминокислоты:

а) Гидроксиаминокислоты:

Серин, треонин

б) Тиоаминокислоты:

Цистеин, метионин

в) Карбоксиаминокислоты:

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

г) Амиды карбоксиаминокислот:

Аспарагин, глутамин

д) Диаминокислоты:

Лизин

е) Гуанидиноаминокислоты:

Аргинин

II. Циклические аминокислоты

1) Гомоциклические

Фенилаланин, Тирозин

2) Гетероциклические

Гистидин, Триптофан

3) Циклические иминокислоты

Пролин

 

Классификация аминокислот в соответствии с полярностью их R-групп (при рН 7)

 

I. Неполярные R-группы

Аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

II Полярные, но незаряженные R-группы

Аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

III Отрицательно заряженные R-группы

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

IV Положительно заряженные R-группы

Аргинин, гистидин, лизин

I.4. Физико-химические свойства аминокислот

I.4.I. Амфотерные свойства аминокислот

Аминокислоты являются амфотерными молекулами, т.к. они имеют в своем составе как основные, так и кислые группы. Моноаминомонокарбоновые кислоты существуют в водных растворах в форме биполярных молекул или цвиттер-ионов. Это означает, что они имеют как положительный, так и отрицательный заряды: a-карбоксильная группа диссоциирует и заряжена отрицательно, a-аминогруппа протонируется и заряжена положительно. Таким образом, молекула в целом электрически нейтральна.

При низкой рН (т.е. высокой концентрации протонов) карбоксильная группа присоединяет протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает положительный заряд.

При высокой рН (т.е. низкой концентрации протонов) аминогруппа теряет свой протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает отрицательный заряд.

Некоторые аминокислоты имеют боковые цепи, которые содержат диссоциирующие группы: аспартат и глутамат содержат карбоксильную группу и поэтому являются кислыми; аргинин, лизин и гистидин являются основными. Кроме того, цистеин и тирозин при диссоциации также дают некоторый отрицательный заряд.

 

I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот

Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат, по крайней мере, один ассиметрический атом углерода (связан с четырьмя различными заместителями) и поэтому являются оптически активными. Аминокислоты существуют как пары стереоизомеров, называемых энантиомерами. Эти изомеры аминокислот названы L (левовращающими) или D (правовращающими) в зависимости от направления, в котором они вращают луч плоскополяризованного света. Белки человека построены только из L-аминокислот. D-аминокислоты обнаруживаются в бактериальных структурах и многих пептидных антибиотиках.