КФ 2.4. Гликозилтрансферазы

Ферменты, относящиеся к данному подклассу, переносят гликозильные остатки. Как правило, донором углеводного остатка служит уридиндифосфат-моносахарид (УДФ-глюкуронил, УДФ-глюкоза и др.). Например, непосредственным донором глюкозных остатков в синтезе гликогена служит уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза) – продукт взаимодействия глюкозо-1-фосфата и УТФ. Фермент гликогенсинтаза (КФ 2.4.1.11) катализирует реакцию:

УДФ-глюкоза + (глюкоза)_n ® УДФ + (глюкоза)_n+1

Гликогенсинтаза из тканей животных представляет собой комплекс каталитической субъединицы и белка гликогенина. качестве затравки гликогенсинтазе небходим гликозилированный гликогенин.

К гликозилтрансферазам также относят гликогенфосфорилазу (фермент, катализирующий распад гликогена).

Фермент с широкой субстратной специфичностью УДФ-глюкуронилтрансфераза (КФ 2.4.1.17) участвует в обезв­реживании метаболитов организма, лекарственных веществ и ксенобиотиков:

акцептор + УДФ-глюкуроновая кислота ®

акцептор β-D-глюкуронид + УДФ

УДФ-глюкуронилтрансферазы составляют семейство ферментов с широким кругом субстратов, включая фенолы, спирты, амины и жирные кислоты. Фермент имеет важное значение в катаболизме гема, катализирует образование глюкуронидов билирубина.

КФ 2.6. Переносящие азотсодержащие группы

Очень важный подкласс трансфераз – ферменты, переносящие аминогруппы– аминотрансферазы. Эти ферменты играют огромную роль в обмене аминокислот. Реакция переаминирования необходима для синтеза заменимых аминокислот, а также в катаболизме аминокислот. Кроме того, определение их активности в сыворотке крови используют в диагностике ряда заболеваний. Важное диагностическое значение имеют два фермента – аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1) и аланинаминотрансфераза (КФ 2.6.1.2). Реакция, катализируемая аспартатаминотрансферазой представлена ниже:

КФ 2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы

Чрезвычайно важный подкласс – трансферазы, переносящие остат­ки фосфорной кислоты – фосфотрансферазы иликиназы. Без этих фермен­тов не могут начаться очень многие метаболические циклы в организме. Они переносят остаток фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) на какой-ли­бо субстрат. Тем самым этот субстрат активиру­ется и дальше способен вступать в реакции. Гексокиназа (КФ 2.7.1.1) и глюкокиназа (КФ 2.7.1.2) катализируют фосфорилирование глюкозы по шестому атому углерода:

Глюкоза + АТФ ® Глюкозо-6-Ф + АДФ

Реакции фосфорилирования белковых молекул по остаткам гидроксильных групп (радикалы серина, треонина и тирозина) необходимы для изменения функциональной активности белковой молекулы. При этом для некоторых ферментов фосфорилированная форма активна (гликогенфосфорилаза, липаза), тогда как для других, наоборот, фермент активен в дефосфорилированной форме (гликогенсинтетаза). Реакция фосфорилирования белковых молекул катализируется протеинкиназами:

протеин + АТФ ® фосфопротеин + АДФ

В подподкласс 2.7.11. входят большое количество протеинкиназ, включая рецепторную тирозиновую протеинкиназу (КФ 2.7.11.1), цАМФ-зависимую протеинкиназу (КФ 2.7.11.11), протеинкиназу С (КФ 2.7.11.13), кальций кальмодулин-зависимую протеинкиназу (КФ 2.7.11.17), митогенактивируемую протеинкиназу (МАПК) (КФ 2.7.11.24), киназу митогенактивируемой протеинкиназы (МАПКК) (КФ 2.7.11.25) и др.

КФ 3. ГИДРОЛАЗЫ

Ферменты, относящиеся к классу гидролаз, катализируют реакции гидролиза. При этом происходит разрыв связи в субстрате с присоединением воды:

A-B + H₂O ® OH + B-H

Большинство гидролаз не содержат коферментов. Лишь немногие из них осуществляют катализ в присутствии ионов металлов – главным образом Zn²⁺, Co²⁺, Ca²⁺, Mg²⁺.

Гидролазы локализованы во всех органеллах клетки, однако наибольшее их количество в лизосомах, где под их действием осуществляется гидролиз высомолекулярных соединений (белков, липидов, углеводов). Пищеварительные ферменты также относят к классу гидролаз.

В зависимости от типа связи, которую разрывают гидролазы делят на 13 подклассов. Наиболее важные из них: эстеразы, разрывающие сложноэфирные связи, гликозидазы и пептидазы.