Это проявляется в том, что изменение конформации одной из субъединиц олигомерного белка приводит к изменению конформации всех субъединиц, т.е. конформации всего белка

В легких: присоединение 1-й молекулы O₂ к протомеру Hb меняет конформацию всего олигомерного белка и облегчает присоединение следующих молекул O₂ к другим протомерам.

Последняя молекула O₂ присоединяется к Hb в 300 раз легче, чем первая.

В тканях: отрыв 1-й молекулы O₂ облегчает отщепление от Hb всех последующих молекул O₂.

Типы гемоглобина:

Все типы гемоглобина являются тетрамерами и содержат 2a-цепи.

1) Гемоглобин A – 2a- и 2b-цепи. Составляет ~ 98% гемоглобина эритроцитов взрослого человека;

2) Гемоглобин A₂ – 2a- и 2d-цепи. Составляет ~ 2% гемоглобина взрослого человека;

3) Гемоглобин эмбриональный – 2a- и 2e-цепи. Обнаруживается на ранних этапах развития плода;

4) Гемоглобин F – 2a- и 2g-цепи. Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития;

На способность Hb отдавать O₂ в тканях сильно влияет наличие регуляторов, к которым относятся H⁺, CO₂ и 2,3-бифосфоглицерат (2,3-БФГ).

Эффект Бора

Основные функции гемоглобина:

1) транспорт O₂ из легких в ткани;

2) транспорт CO₂ и избытка H⁺ из тканей обратно в легкие.

Эффект Бора – увеличение освобождения кислорода гемоглобином в зависимости от концентрации протонов.

Влияние 2,3-БФГ на сродство Hb к O₂.

БФГ – вещество, которое синтезируется в эритроцитах из промежуточного продукта гликолиза – 1,3-бифосфоглицерата.

2,3-БФГ в норме присутствует в эритроцитах ~ в той же концентрации, что и Hb.

БФГ присоединяется к Hb в специальном участке (центральной полости), расположенном между 4 протомерами.

БФГ может присоединяться только к дезоксигемоглобину.

Олигомерная структура гемоглобина

(схема из малинового учебника):

В капиллярах легких, где высокое ПД O₂ – Hb соединяется с O₂ => происходит сужение полости между протомерами Hb, что приводит к вытеснению 2,3-БФГ из Hb.

И Hb практически не связан с 2,3-БФГ.

В капиллярах тканей, где ниже парциальное давление O₂, 2,3-БФГ присоединяется к дезоксигемоглобину => ¯ его сродство к O₂ => облегчается переход O₂ в ткани.

Концентрация 2,3-БФГ может увеличиваться при адаптации организма к гипоксии (высокогорье, обструктивная эмфизема легких).

Это снижает сродство Hb к O₂ и увеличивает количество O₂, транспортируемого в ткани.

2,3-БФГ присоединяется к Hb не в том участке, к которому присоединяется O₂, а в другом.

Такой лиганд называется: аллостерический. Центр, к которому присоединяется аллостерический лиганд, называется: аллостерический центр.

Аллостерические белки:

Аллостерические белки:

Олигомерные белки, состоящие из 2-х или более субъединиц – регуляторной и каталитической.

2) Имеют 2 пространственно разделенных центра, расположенные в разных субъединицах: