Гормональная регуляция
Задачи к экзамену по БХ Белки №5 – а) Глобулярные белки представляют собой третичную структуру белка в виде глобулы, которая формируется посредством формирования гидрофобных, ионных, водородных и дисульфидных связей Б) Процесс, при котором под действием денатурирующих агентов разрушаются слабые связи, удерживающие белок в нативной конформации, и белок теряет свои свойства называется – Денатурацией. При высокой температуре увеличивается подвижность атомов в белке, в результате чего разрушаются слабые связи, такие как ионные, гидрофобные и водородные. Неизменной при этом остается первичная структура белка В) Шапероны – белки, поддерживающие нативную конформацию белка. Ш70 – имеют на карбоксильном конце «бороздку» способную взаимодействовать с пептидами, обогащенными гидрофобными радикалами, предотвращая при этом синтезирующийся пептид от агрегации в ненужных местах Ш60 – олигомерный комплекс из 14 субъединиц, формирующих два полых кольца, соединенных друг с другом. Проходящим через эти кольца синтезированным белкам подбирается наиболее энергетически выгодная конформация. Так же шапероны участвуют в транспорте белков через мембраны, транспорт в лизосомы денатурированных белков, сборка олигомерных белков. № 13 – А) Форма нормальных эритроцитов – двояковогнутый диск. Перенос кислорода из капилляров легких в ткани Б) Основной белок эритроцитов – гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем). В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. Так же, при присоединении кислорода каждая последующая его молекула будет присоединяться легче предыдущей, что является следствием кооперативных изменений конформации протомеров. В) Причиным СКА – мутация в гене HBB, в реузльтате чего вместо глутаминовой кислоты в 6 положении β-цепи располагается не валин (гидрофобная кислота), а глутамин (гидрофильная кислота). Из-за чего происходит деформация эритроцитов, снижается их способность к связыванию O2, следовательно уменьшается транспорт кислорода к тканям №14 – А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем). Б) В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. В) Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. При замене гидрофобной аминокислоты на гидрофильную увелиичвается возможность попадания воды в активный центр, что приведет к окислению железа Fe2+ до Fe3+, из-за чего станет невозможным транспорт кислорода этим гемом. №15 – А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем). В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. Б) Продукты метаболизма, влияющие на сродство гемоглобина к кислороду: CO2, H+, 2,3 – БФГ В результате окисления органических веществ повышается концентрация CO2 и H2O. Они диффундируют из клеток в кровь, где при их соединении образуется угольная кислота, которая тут же диссоциирует на H+ и HCO3-. H+ присоединяется к радикалам Гиc146 , сродство гемоглобина к O2 снижается, в результате чего происходит более интенсивное отщепление кислорода в тканях организма пропорционально степени протонирования. (Эффект Бора) В) Эффект Бора – увеличение количества освобожденного О2 пропорционально концентрации протонов водорода в эритроцитах №18 А) Гемоглобин (HbА). Представляет собой олигомерный белок, состоящий из четырех протомеров (2 α-цеп и 2 β-цепи). Каждый из протомеров имеет белковую части (8 спиралей от A до H) и небелковую часть (гем). В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. Б) Суммарный заряд – (-5)
В) 2,3-БФГ связывается с тремя положительно заряженными группами каждой β-цепи (Вал, Гис, Лиз), обращенными в центр молекулы гемоглобина, в полость. При протонировании гемоглобина происходит отщепление О2 и, как следствие, кооперативные конформационные изменения, одним из результатов которых является увеличение этой самой полости в центре гемоглобина. При повышенном парциальном давлении кислорода происходите его присоединение к гемоглобину à изменение конформации всех протомеров à уменьшение полости à вытеснение 2,3-БФГ. Следствием присоединение 2,3-БФГ является увеличение выхода кислорода в ткани. Г) В результате нахождение альпинистов на высоте в течение некоторого времени увеличивается продукция 2,3-БФГ в эритроцитах, что увеличивает интенсивность отдачи эритроцитами кислорода в ткани. №24 А) Гемопротеины – Миоглобин, гемоглобин. Б) В активном центре гем окружен гидрофобными радикалами, за исключением гидрофильных Гис F8 и E7. Гис F8 связан с гемом и отвечает за его прочное нахождение в протомере, а E7 – связывает кислород и правильно ориентирует его, присоединяя к железу. Микроокружение гема препятствует попаданию воды и окислению железа, а также способствует прочному, но обратимому связыванию кислорода. Свободный гем имеет в 25000 раз больше сродство к СО, чем к О2 В) В составе гемоглобина сродство гема к СО выше всего 200 раз, что обусловлено наличием Гис Е7 в активном центре, так как он создает наиболее оптимальные условия для связывания О2 и ослабляет взаимодействие гема с СО. Г) Увеличение парциального давление СО приведет к интенсивному прочному связыванию СО с гемоглобином, в результате которого вытесняется О2 из гемоглобина, нарушается транспорт кислорода в ткани и развивается гипоксия Энзимология №8 А) Класс фермента – гидролаза Б) Чем больше субстрата при постоянной концентрации фермента, тем выше скорость реакции, но до определенного уровня (Vmax) В) Для АХЭ оптимальная pH=8,4. При pH=6 его каталитическая активность будет сильно снижена, что связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков. Г) В передаче нервного импульса участвует ацетилхолин посредством его присоединения к рецепторам постсинаптиеской мембраны. АХЭ предотвращает накопление ацетилхолина, иначе это может привести к отсутствию проведения импульса, что и происходит при воздействии ФОС на АХЭ, так как он необратимо ингибирует этот фермент №11 А) Витамины являются предшественниками коферментов, необходимых для нормального функционирования аллостерических ферментов. Б) Тиамидифосфат В) Лиазы (декарбоксилазы, трансферазы) №21 А) Аллостерический центр фермента (регуляторный) Б) Конкурентное ингибирование В) Так как калимин является структурным аналогом субстрата, то возникает конкуренция между калимином и ацетилхолином. В результате чего, замедляется гидролиз ацетилхолин и усиливается проведение нервного импульса. Г) Побочные эффекты могут быть связан с избыточнм накоплением ацетилхолина в синаптической щели №22 А) Механизм – частичный протеолиз Пространственное строение Субстраты: преимущественно – белки Б) Класс - гидролаза В) Конкурентное ингибирование №33 А) Регуляторные ферменты катализируют начальные, необратимые, скорость-лимитирующие, реакции в местах разветвления метаболического пути Б) В) Взаимодействовать могут: субстраты, ингибиторы и активаторы Вид регуляции – отрицательная обратная связь Г) Примеры гемосодержащих белков: гемоглобин, миоглобин. Роль гема: связывание и транспорт кислорода. №34 А) Регуляторный фермент – Е2(необратимая реакция, регулируемая количеством АТФ) Б) Отрицательная обратная связь В) №35 Б) По принципу отрицательной обратной связи В)P1 и Е с Е5 с аллостерическим центром, D – с активным центром №38 А) Креатинкиназа – олигомерный белок состоящий из двух протомеров двух типов: M (muscle) и B (brain) ММ – мышцы, ВМ – сердце, ВВ – мозг Основано на том, что изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность В) Изоформа BB почти не определяется так как не проникает через гематоэнцефалический барьер. Изоформа BM помогает в определении инфаркта миокарда, так как данная изоформа имеется только в сердечной мышце. №39 А)
Б) Кофермент NAD+, витамин PP В)ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени.
№40 А)
Образуется NADH, с помощью которого в дыхательной цепи образуется три молекулы АТФ. Б) ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени. Активность фермента – В) ??? №41 А) Энзимодиагностика предполагает под собой постановку диагноза заболевания на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях. Для энзимодиагностики используют органоспецифические ферменты Их количество должно быть достаточным для их определения Матричные биосинтезы №1 А) ДНК – состоит из двух левозакрученных антипараллельных цепей и выполняют функцию хранения и передачи наследственной информации. Каждая цепь образована азотистыми основаниями А, Т, Г, Ц РНК – состоит из одной цепи, имеет как спирализованные, так и неспирализованные участки. Образована аозотистыми основаниями А, У, Г, Ц. Есть мРНК, тРНК и рРНК, каждая из которых выполняет свою роль в синтезе белка Б) Репарация ДНК может происходить двумя способами: 1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток 2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь В) Нет, не будет, так как правильная мРНК может быть синтезирована путм транскрипции с ДНК №3 А) Участвую в репликации. В ходе репликации образуется тетраплоидный набор ДНК, половина которых при делении передается в дочернюю клетку.
Б) ДНК-полимеразы – достраивают цепь ДНК Лигаза – соединяет межнуклеотидные разрывы Праймаза – образует праймер РНКаза- вырезает праймер ДНК-хеликаза – расплетает ДНК SSB-белки – удерживают цепи от повторной спирализации Топоизомераза – образует одноцепочечный разрыв №11 А) Встречает в норме редко, так как появляется только под действие УФО Б) Репарация ДНК может происходить двумя способами: 1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток 2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь В) Дезаминирование оснований, ошибки репликации, депуринизация, депиримидизация, разрыв нуклеотидных цепей, образование пиримидиновых димеров №13 А) Репарация ДНК может происходить двумя способами: 1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток 2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь Б) В) Образования пиримидиновых димеров №15 А) Репарация ДНК может происходить двумя способами: 1) ДНК-N-гликозилаза гидролизует гликозидную связь, отщепляя неправильный азотистый остаток àДНК-инсертаза вставляет необходимый остаток 2) Эндонуклеаза вносит разрыв в 3’-5’ связь à Эндонуклеаза удаляет поврежденный участокà ДНК-полимераза β достраивает необходимую последовательность àЛигаза сшивает 3’-5’ связь Б) Это может привести к накоплению мутаций в геноме В) В соматических клетках – образование опухолевых клеток В половых клетках – передача наследственных болезней ?????? №23 А) Б) Кэпирование, присоединение поли-А-последовательности, сплайсинг №25 А)мРНК- матрица, с которой будет происходить синтез белка. Так как различных белков в нашем организме чрезвычайно много, то и мРНК будет так же много, так как нуклеотидная и аминокислотная последовательность каждого индивидуально тРНК- транспортирует одну аминокислоту, так как аминокислот всего 20, и несколько больше триплетов, кодирующих эти аминокислоты, то и тРНК требуется всего несколько десятков, а не тысяч, как у мРНК Б) №32 А) см.25 Будет образовываться неполноценный белок, так как его трансляция будет заканчиваться слишком рано из-за появления терминирующего триплета Б) Будет нехватка данного фермента, что приведет к алкаптонурии №37 Свойства генетического кода: -Триплетность -Вырожденность (одна аминокислота – несколько последовательностей) -Специфичность (одна последовательность – одна аминокислота) -Универсальность -Колинеарность - Однонаправленность Да, предсказать можно Используя таблицу кодирования аминокислот, можно предположить, что нуклеотидная последовательность следующая: ЦАЦ-АГУ-ГГГ №46 А) Б) В) Кэпирование, сплайсинг, поли-А-полимеразная реакция
№48 А) Если предполагать, что аминокислота Асп кодировалась следующей последовательностью: ГАУ, то произошла миссенс-мутация ( замена нуклеотида с изменением смысла), в ходе которой последовательность могла быть следующей – ААУ. Б) Полиморфизм белков – существование белков с близкой аминокислотной последовательностью и функциями. Образуется в результате возникновения мутаций одного и того же гена. В)Например, гемоглобин , различные реакции на инфецкии, факторы окружающей среды, токсины, лекарственные препараты №52 А) Транскрипционно неактивные участки хроматина – гетерохроматин. Он формируется в результате: высококонденсированного состояния ДНК, связывания ДНК с гистонами и образованием нуклеосом, метилирования дезоксицитидина в СрG-последовательностях ДНК Б) Да, существуют различия в их локализации. Формирование зон стабильной репрессии происходит в процессе онтогенеза и дифференцировки клеток В) Обеспечивается наличием зон стойкой репрессии ( гетерохромитана), которые являются нетранскрибируемыми, из-за чего белки, закодированные в данных участках, не могу образовываться. А так же наличием участков эухроматина, где расположены транскрибируемые гены №53 А) ПЦР- полимеразная цепная реакция – метод амплификации, т.е. получения большого числа копий гена или его фрагмента in vitro. Б) Необходимые условия и компоненты: повышенная температура, исследуемая ДНК-матрица, четыре дНТФ, два праймера, термостабильная Taq-полимераза и реакционный буфер с ионами магния В) Ребенок 1 – болен, Ребенок 2 -здоров, ребенок 3 и 4 -носители А) Денатурация (раскручивание цепей ДНК) à Отжиг (снижение температуры, присоединение праймеров) à Полимеризация (удлинение праймеров) Принцип метода – амлпификация ДНК или его фрагмента Различие условий и ферментов: ПЦР – дНТФ, Taq-полимераза, реакционный буфер с магнием и исследуемая ДНК, повышенная температура. Клетка – ДНК, ДНК-хеликаза, ДНК-полимеразы, дНТФ, ДНК-лигаза, SSB-белки, нормальная температура клетки. Б) Фрагменты рестрикции- фрагменты ДНК, образовавшиеся врезультате расщепления большой молекулы ДНК одной или более молекулами рестрикционных ферментов В) Генетическое картирование, установление хромосомной локализации многих генетических нарушений, генная терапия Ответ на задачу: Выводы – отце и мать – носители, ребенок – болен Соединения – фрагменты ДНК №60 А) ПЦР- полимеразная цепная реакция – метод амплификации, т.е. получения большого числа копий гена или его фрагмента in vitro. Необходимые условия и компоненты: повышенная температура, исследуемая ДНК-матрица, четыре дНТФ, два праймера, термостабильная Taq-полимераза и реакционный буфер с ионами магния Б) Миссенс-мутация в гене (замена гидрофильной аминокислоты на гидрофобную – глутамина на валин) В) Серповидно-клеточная анемия
Биологические мембраны А) Фосфолипаза А2 – фермент, катализирующий отщепление остатка жирной кислоты от фосфолипидов, превращая их в токсичные соединения, сильно уменьшающие поверхностное натяжение. Эти соединения растворяют эритроциты и другие, клеточные и субклеточные структуры Б) Происходит гемолиз эритроцитов В) Из-за гемолиза эритроцитов снижается объем транспорта кислорода к клеткам и тканям организма, что приводит к гипоксии и, следовательно, может привести к смерти. Это подтверждает тот факт, что в крови пациента повышено содержание растворенного гемоглобина. №8 А) состоит из четырех протомеров: 2 альфа, 2 бета. Является интегральным белком. На бета-протомерах содержаться остатки тирозина, аутософосфорилирование которых происходит при присоединее инсулина к альфа протомерам рецептора Б) Смотри А Фосфодиэстеразы – цАМФ в АМФ, цГМФ в ГМФ ГЛЮТ 4 -белок переносчик глюкозы Тирозиновая протеинфосфотаза – дефосфорилирует бета-субъединицы рецептора инсулина Регуляторные белки ядра, факторы транскрипции – повышают или снижают экспрессию генов определенных ферментов №9 А) Б) Транскрипция генов белков переносчиков кальция В) мРНК выходят из ядра и участвую в трансляции белка переносчика. Протекает в цитозоле клетки Энергетический обмен №2 А) Окислительной фосфорилирование – образование АТФ из АДВ и фосфорной кислоты под действием АТФ-синтазы Б) Цианид ингибирует цитохром с-оксидазу: связывается с железом, в результате чего препятствует переносу электронов по ЦПЭ В) Донор QH2, акцептор – кислород Г) Цвет крови становится алым из-за сниженного потребления тканями кислорода №3 А) Угарный газ имеет сродство к свободному гему в 20к раз выше, чем кислород, в составе гемоглобина – в 200 раз. Из-за этого он достаточно прочно связывается с угарным газом, происходит снижение количество кислорода, которое может быть транспортировано эритроцитами. Результатом является гипоксия. Б)см.выше Место действия угарного газа – цитохром с -оксидаза В) Цвет крови алый. Связано с сниженным потреблением тканями кислорода??? №5 А) см.выше Биологическая функция – синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты Дыхательный контроль – ускорение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования при повышенной концентрации АДФ Б) Увеличение объему крови, жизненной емкости легких, сердечного выброса способствует более интенсивному насыщению крови кислородом и ее транспорту к тканям. Так как О2 – акцептор электронов в ЦПЭ, без которого не возможен синтез АТФ, то вышеприведенные особенности способствуют более интенсивному образованию АТФ как в покое, так и при повышенной физической нагрузке В) Повышенное содержание митохондрий способствует образованию большего числа молекул АТФ при физической нагрузке, что значительно улучшает физические возможности человека №6 А)
Б) Синтез структурных компонентов клетки, активный транспорт, продукция тепла, сокращение мыщц В) Сердце – мышца, которая затрачивает большое количество энергии в следствие постоянной работы. Почки – из-за достаточно интенсивного активного транспорта в виде реабсорбции натрия, глюкозы в проксимальных канальцах. №7 А) Возможные значения: 2 и 3 Б) Причиной повышения температуры является отравление 2,4-динитрофенолом, который разобщает дыхание, вследствие чего происходит интенсивное выделение тепла В) Возможная причина смерти – критически низкое образование АТФ необходимого для нормального функционирования клеток организма №8 2,4-динитрофенол является разобщителем дыхания, результатом которого является перенос водорода в матрикс митохондрий, минуя АТФ-синтазу. Из-за этого прекращается синтез АТФ, необходимо для протекания большинства анаболических реакций в организме, и как следствие – снижение массы тела и летальный исход №10 А) см. выше. Б) Разобщители дыхания (жирные кислоты, 2.4-динитрофенол), которые могут образовываться в том числе в результате переохлаждения организма, наряду с использованием АТФ для механизма дрожания, что так же увеличивает теплопродукцию В)??? А) Малат под воздействием Малатдегидрогеназы( NAD+) превращается в оксалоацетат, также образуется NADH + H, который идет в ЦПЭ с образованием 3 АТФ Б) см.выше. Коэф образование – 3 В)Коэффициент снизится, скорость реакций ОПК тоже снизится, так как возрастет концентрация восстановленного NADH, который при этом не будет расходоваться из-за ингибирования дегидрогеназы Г) Повысится, так как суцкинат превращается в фумарат под действием сукцинаддегидрогеназы ( FAD), а FADH минует NADH-дегирдрогеназу, в результате коэф. будет равен двум А)см.выше. Место действия – NADH-дегидрогеназа – снижение коэффициента окисления и скорости ОПК из-за накопления АТФ, а так же снижение образования АТФ Б) АДФ – увеличивает скорость работы ЦПЭ и ОПК, так как увеличение АДФ увеличивает скорость тканевого дыхания и оксилительного фосфорилирования, что есть «Дыхательный контроль» NADH – снижает скорость ОПК, но увеличивает ЦПЭ В) NADH – переносчик водорода в ЦПЭ на NADH-дегидрогеназный комплекс, итоговым результатом является 3 АТФ. Коэффициент равен – 3. Ответ: окисление малата тормозится в присутствии NADH №16 А)альфакетоглутарат окисляется до сукцинил-Коа под воздействием соответствующего комплекса (NAD, HS-Коа). См. ЦПЭ. Коэффициент – 3 Б)??????????????????????????????????????????????????????????????? №17 А)
Б)см. ЦПЭ В) Цитрата – увеличится, АДФ – увеличится, 2,4-динитрофенола – уменьшится Г) Во всех трех случаях кислород – является акцептором электронов, но если при использовании цитрата и АДФ водород проходить через АТФ-синтазу, тем самым катализирую образования АТФ из АДФ и фосфатной кислоты, то при использовании 2,4-динитрофенола происходит разобщение дыхания, водород не проходит через АТФ-синтазу, АТФ не образуется, хотя кислород все так же принимает электроны. №22 А)
Является аноплеротической реакцией, пополняющей количество оксалоацетата при его недостатке Б)см. ОПК №24 А) Коэффициент – 3 Б)ПДК – пируватдегидрогеназный комплекс включает: - Пируватдекарбоксилазу (ТДФ) -Дигидролипоилтрансацетилазу(липоамид, HS-Коа) - Дигидролипоилдегидрогеназу (NAD, FAD) В) NADH +H – тканевое дыхание, образование 3 АТФ Ацетил-КоА - ОПК №27 А) Б) NADH +H – тканевое дыхание, образование 3 АТФ Ацетил-КоА – ОПК В) Снижение скорости ОПК à снижение образования АТФ, а также аминокслот, жирных кислот, глюкозы и гема, так как метаболиты ОПК используются для синтеза перечисленных веществ Межклеточный матрикс №2 А) Витамин С (аскорбиновая кислота) Б) Кислород и альфа-кетоглутарат В) Гидроксилирование пролина необходимо для последующего образования водородных связей между цепями в тропоколлагена, что способствует его стабилизации и упрочнению. №5 А) Субстратом гиалуронидазы являются гликозамингликаны, в том числе гиалуроновая кислота. Является составным компонентом межклеточного матрикса. Б) Проявляет гидролитическую активность. Гиалуроновая кислота является компонентом кожи, следовательно при выделении гиалуронидазы происходит нарушение ее целостности, а значит и ее барьерной функции, что приводит к внедрению микроорганизмов в макроорганизм №16 А, Б, В)Синтез про-а-цепи на полирибосомах ( + сигнальный пептид) à отщепление сигнального пептида по окончании синтеза à гидроксилирование пролина и лизина под действием пролил- и лизилгидроксилазы( Fe2+, витамин С, О2, альфакетоглутарат) à гликозилирование цепи проколлагена ( гликозилтрансферазы) à формирование тройной спирали à секреция из клетки à удаление неспирализованных концевых участков с образованием тропоколлагена à образование фибрилл(лесенка с сдвигом на ¼) №17 А) Коллаген. Содержит около 1000 аминокислотных остатков, где каждая третья глицин, а также пролин, гидроксопролин и другие аминокислоты. Полипептидная цепь коллагена укладывается в левозакрученную а-cпираль, на один виток которой приходится 3 аминокислоты. Тропоколлаген – представляет собой В) Основная посттрансляциооная модификация – гидроксилирование остатков пролина и лизина при участии пролил- или лизилгидроксилазы ( Fe2+, О2, АКГТ, витамин С)
Обмен углеводов №1 А) Б) Недостаточность лактазы В) Путем облегченной диффузии или активного транспорта. Например, вторично активный транспорт, по которому Na+ вследствие работы Na/К насоса попадает в клетку и тянет за собой глюкозу. Облегченная диффузия – белки переносчики ГЛЮТ. Далее из энтероцитов попадает в межклеточную жидкость и в кровь. Да, может привести, так как осмотическая диарея является симптомом как нарушения транспорта, так и дефицита фермента №12 А) Крахмал и гликоген представляют собой полисахариды, мономерами которых является глюкоза, соединенная между собой альфа-1,4- гликозидным связями, а в точках ветвления альфа-1,6-гликозидными. Главное отличие: гликоген более разветвлен – точки ветвления располагаются каждый 8-10 мономеров, в то время как в крахмале – 24 Б) Крахмал à(под воздействием амилазы слюны) декстрины à (под воздействием альфа-амилазы поджелудочной железы) дисахариды à моносахариды (под воздейстием специфических гликозидаз) В) Глюкоза à (гексокиназа/глюкокиназа) Глюкозо-6-фосфат à ( фосфоглюкомутаза) Глюкозо-1-фосфат à(УДФ-глюкопирофосфорилаза) УДФ-глюкоза à (гликогенсинтаза) линейный олигосахарид à(фермент ветвления) Гликоген Г) Мембрана клетки непроницаема для фосфорилированной глюкозы. Также, фосфорилирование глюкозы является своеобразной реакцией активации, так как только в таком виде она является реакционно способной №13 А) У того кто лежит на диване – синтез гликогена (см.выше) Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат Б) В первом случае – инуслин. Во втором – Адреналин, глюкогон В) №14 Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат Б) см. №13 №15 Глюкоза à (гексокиназа/глюкокиназа) Глюкозо-6-фосфат à ( фосфоглюкомутаза) Глюкозо-1-фосфат à(УДФ-глюкопирофосфорилаза) УДФ-глюкоза à (гликогенсинтаза) линейный олигосахарид à(фермент ветвления) Гликоген Ответ: амило-1,6—гликозидаза – болезнь Кори №16 Фосфодиэстераза отвечает за образование АТФ из цАМФ, который в свою очередь активирует протеинкиназу А. Если ингибировать ФДЭ, то ПКА будет активна пока ингибирование не прекратится, как следствие à фосфорилирование гликогенсинтазы (снижение синтеза гликогена) и киназы фосфорилазы à Гликогенфосфорилазы (мобилизация гликогена и выход глюкозы в кровь). Этим и обусловлена гипергликемия №19 А) В норме 3,3 – 5,5 ммоль/л Б) Адреналин. см.№16 В) Распад гликогена в печени Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфатà Глюкоза à Кровь №20 А) Адреналин и глюкогон. По схемам смотри №16 ( аденилатциклазный механим) и №13 (инозитолфосфатный механизм) Б) Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфат Гликогенфосфорилаза расщепляет альфа-1,4-гликозидные связи с образование глюкозо-1-фосфата. Дефект данного фермента не позволяет производить мобилизацию гликогена, следствием чего является гипогликемия и увеличение печени Г) Гликогенозы различают по дефекту ферментов и локализации их. По локализации могут быть: печень, почки, мышцы. По ферментам: Глюкозо-6-фосфотаза, амило-1,6-гликозидаза, фермента ветвления, гликогенфосфорилазы, гликогенсинтазы. №22 А) Аэробный гликолиз
Б) Регуляторные ферменты специфического пути катаболизма – гексокиназа/глюкокиназа, Фосфофруктокиназа, пируваткиназа Общего пути катаболизма: цитратсинтаза, ПДК, изоцитрадегидрогеназа. Альфакетоглутаратдегидрогеназный комплекс. Активаторы: NAD+, АМФ, АДФ В) ЦПЭ смотри выше Г) Смотри пункт А. Суммарно 38, так глицеральдегид-3-фосфата получается 2 №23 А) Гликоген à (гликогенсфосфорилаза) Глюкозо-1-фосфатàГлюкозо-6 фосфатà Глюкоза смотри №22 Б) Энергетический эффект равен 38 №26 А) смотри №22 (в) Б) Ингибирование снизит образование АТФ В) Тип ингибирование: конкурентный субстрат №29 А) Из витамина B1 образуется кофермент ТДФ, который необходим для протекания реакций декарбоксилирования. Ферменты: ПДК (пируватдекарбоксилаза), АКГДК и изоцитрадегидрогеназа(?) Б) Общий путь катаболизма (ЦТК). Скорость процесса снизится, так как, например, из пирувата не будет образовываться ацетил-коа, необходимая для синтеза цитрата. Так же не будет происходить декарбоксилирование АКГ и изоцитрата, что так же снизит скорость ЦТК. В) + смотри схему ЦТК А) Из данного фермента образуется кофермент NAD, необходимый для реакций окисления субстратов с образованием NADH+H, которые затем участвуют в ЦПЭ с образо<
Популярное: Модели организации как закрытой, открытой, частично открытой системы: Закрытая система имеет жесткие фиксированные границы, ее действия относительно независимы... Как выбрать специалиста по управлению гостиницей: Понятно, что управление гостиницей невозможно без специальных знаний. Соответственно, важна квалификация... Как вы ведете себя при стрессе?: Вы можете самостоятельно управлять стрессом! Каждый из нас имеет право и возможность уменьшить его воздействие на нас... Организация как механизм и форма жизни коллектива: Организация не сможет достичь поставленных целей без соответствующей внутренней... ©2015-2024 megaobuchalka.ru Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. (320)
|
Почему 1285321 студент выбрали МегаОбучалку... Система поиска информации Мобильная версия сайта Удобная навигация Нет шокирующей рекламы |