Денатурация фибриллярных белков, постденатурационные изменения

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

"НОВОСИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ"

Кафедра технологии и организации пищевых производств

Контрольная работа

по дисциплине "Технология продукции общественного питания"

Новосибирск 2011

Содержание

Денатурация фибрилярных белков, постденатурационные изменения

Крахмальные полисахариды и их свойства

Способы стабилизации витаминов

Изменение цвета продуктов под воздействием ферментов

Денатурация фибриллярных белков, постденатурационные изменения

Белки, или протеины, - сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот. Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки 600 000. Белки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются на два класса – фибриллярные и глобулярные. Они различаются по строению молекулы, аминокислотному составу, биологической ценности, выполняемой функции и функционально-технологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в подавляющем большинстве пищевых продуктов, а фибриллярные – в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.

При кулинарной обработке денатурацию белков вызывает чаще всего нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы, водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. Такое изменение структуры в корне меняет и свойства белков: уменьшается число полярных групп на поверхности, уменьшается или пропадает заряд частицы, резко уменьшается способность к гидратации. В результате денатурации белки теряют устойчивость (молекулы их слипаются, уплотняются, белок свертывается), окраску, ферментативную устойчивость, способность растворяться.

Свертывание белков в результате денатурации бывает двух видов. Если концентрация белка была низкая (до 1%), то свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). Если концентрация белка была высокой, то образуется студень и влага не отделяется (белки яйца). Денатурацию может вызвать не только нагревание, но и ряд других причин: действие солей тяжелых металлов, дубильных веществ; взбивание и др. При взбивании образуется пена с очень тонкими прослойками жидкости между пузырьками воздуха. Поверхность жидкости при этом сильно увеличивается. На поверхности всякой жидкости действуют силы поверхностного натяжения. Они способны механически развернуть полипептидные цепи в молекуле, изменить их конфигурацию и вызвать этим денатурацию. Например, при взбивании яичных белков в поверхностом слое денатурирует белок овомукоид, тормозящий действие трепсина, и усвояемость белков повышается.

Из содержащихся в пищевых продуктах фибриллярных белков (коллаген, эластин, миозин, актин и др.) наибольшее влияние на качество кулинарных изделий и блюд оказывают изменения в процессе тепловой кулинарной обработки белка коллагена. При нагревании в воде отдельных коллагеновых волокон или их пучков вначале они несколько набухают, а затем деформируются. Упорядоченная структура коллагена (вытянутые параллельные цепи) плавится, и коллаген переходит в аморфное состояние. В расплавленном состоянии из-за ослабления внутри- и межмолекулярного взаимодействия цепи за счет разрыва части поперечных связей, стабилизирующих структуру коллагенового волокна, принимают произвольную конфигурацию, что приводит к усадке (сокращению) коллагенового волокна. Длина волокон может уменьшиться до 60% от первоначальной, а их диаметр увеличивается, что приводит к увеличению объема волокна по сравнению с первоначальным. Это происходит при температуре 40-50°С. При дальнейшем повышении температуры разрушение структуры волокон значительно усиливается, и при достижении температуры 55-65°С для коллагенов различного происхождения происходит резкое и мгновенное сокращение длины волокон и увеличение их объема. Этот процесс называется свариванием коллагена. Наряду с изменением линейных размеров коллагеновых волокон происходит нарушение их фибриллярной структуры, и волокна становятся стекловидными. При сваривании коллагена тройные, плотно свитые спирали нативного коллагена переориентируются в беспорядочно свернутые молекулы. Волокна становятся эластичными, более доступными действию ферментов желудочно-кишечного тракта (трипсина), их прочность значительно снижается.

Нагревание коллагеновых волокон выше температуры сваривания вызывает дальнейшее разрушение их структуры, обусловленное последовательным разрывом поперечных связей между молекулами тропоколлагена и внутримолекулярных поперечных связей между цепями тропоколлагена, что приводит в конечном счете к необратимой дезагрегации структуры молеуклы тропоколлагена. Этот процесс резко ускоряется при температурах выше 80°С. В результате этих изменений из коллагена образуется растворимый в горячей воде продукт – глютин.

Стадии перехода коллагена в глютин:

1) Плавление трехспиральной структуры до аморфного состояния;

2) Гидролиз поперечных (межмолекулярных) связей между тропоколлагеновыми единицами;

3) Гидролиз внутримолекулярных поперечных связей;

4) Гидролиз пептидных связей главной цепи.

Для образования глютина необязательно наличие всех четырех стадий, а также необязательно, чтобы каждая стадия прошла полностью.

Образовавшийся глютин, в отличие от нативного коллагена не только хорошо набухает, но при температуре 40°С и выше неограниченно растворяется в воде. Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При длительном нагреве глютина студнеобразующая способность его снижается вследствие дальнейшей деструкции глютина.