Пищеварительные превращения белков

Белки поступают в организм с продуктами животного и растительного происхождения. Животные белки нередко образуют достаточно прочные структуры (мясо), а растительные могут находиться внутри растительных клеток, оболочки которых состоят из неперевариваемой человеком клетчатки. Поэтому для пищевых белков особенно важна механическая обработка – пережевывание, обеспечивающее дробление белковых структур, разрушение оболочек растительных клеток, а также термообработка, которая вызывает денатурацию белка и способствует разрушению оболочек растительных клеток. Химических превращений белков в ротовой полости не происходит.

Непосредственные пищеварительные превращения белка начинаются в желудке. Суть пищеварения белка заключается в гидролитическом расщеплении на аминокислоты под воздействием протеолитических ферментов. Белковые молекулы имеют сложную пространственную конфигурацию – первичную, вторичную, третичную, а для некоторых белков и четвертичную структуру. Доступ ферментов к внутренним участкам достаточно плотно упакованной белковой молекулы облегчается при ее денатурации, при которой полностью или частично изменяется четвертичная, третичная и вторичная структура. Хотя пищеварительная система сама может осуществлять денатурацию белка, этот процесс ускоряется и облегчается, когда пищевые белки проходят предварительную термообработку, являющуюся эффективным способом денатурации.

В пищеварительной системе денатурация белка происходит в желудке под действием секретируемой клетками эпителия желудка соляной кислотой, создающей в желудке сильно кислую реакцию среды (рН желудочного сока составляет 1,5-2,0). Роль соляной кислоты не сводится только к обеспечению денатурации белковых молекул. Создаваемая ею кислая реакция среды оказывает бактерицидное действие, убивая попадающие с пищей микробы, а также инициирует активацию фермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в активную форму пепсин - происходит в результате отщепления от него полипептидного фрагмента. Первоначально эта реакция происходит достаточно медленно под влиянием соляной кислоты. Но уже первые образовавшиеся молекулы пепсина значительно ускоряют эту реакцию по принципу аутокатализа.

Пепсин обладает определенной специфичностью. Наиболее активно он гидролизует пептидные связи, образованные при участи аминной группы ароматических аминокислот: тирозина, фенилаланина, триптофана. В результате действия пепсина белковая молекула распадается на крупные фрагменты – высокомолекулярные полипептиды. Дальнейшие превращения высокомолекулярных полипептидов происходят в двенадцатиперстной кишке, куда из поджелудочной железы поступают три протеолитических фермента в виде своих предшественников: трипсиногена, химотрипсиногена и проэластазы.

Превращение трипсиногена в трипсин начинается под действием фермента энтеропептидазы, вырабатываемого стенками кишечника, и завершается в результате аутокатализа под влиянием самого трипсина. Как и в случае с пепсиногеном, активация заключается в отщеплении от трипсиногена полипептидного фрагмента. Трипсин обладает узкой субстратной специфичностью. Он катализирует гидролиз пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аминокислот лизина и аргинина.

Начальная активация химотрипсиногена происходит под действием трипсина, а затем в результате аутокатализа под влиянием образовавшегося химотрипсина. Химотрипсин обладает меньшей субстратной специфичностью, чем трипсин. Однако, и он наиболее активно расщепляет пептидные связи, в образовании которых принимают участие определенные аминокислоты.

Третий, действующий в двенадцатиперстной кишке, протеолитический фермент эластаза образуется из своего предшественника проэластазы под влиянием активных форм двух других ферментов. Свое название он получил от эластина - субстрата, содержащегося в соединительной ткани, который он гидролизует. Эластаза обладает широким спектром действия, гидролизуя субстраты, не расщепляемые трипсином и химотрипсином.

В результате пищеварительных превращений, происходящих в 12-ти перстной кишке, поступающие туда высокомолекулярные пептиды дробятся на более мелкие фрагменты – низкомолекулярные пептиды.

Образование действующих в желудке и двенадцатиперстной кишке пищеварительных пептидгидролаз в неактивной форме и активация их только в полости, соответственно, желудка и двенадцатиперстной кишки является зашитой организма от самопереваривания. Активные формы этих ферментов безопасны для стенок желудка и двенадцатиперстной кишки, которые защищаются от их воздействия выделением особых слизистых веществ. Эти вещества являются по своей химической природе мукополисахаридами и, следовательно, недоступны действию протеолитических ферментов.

Завершается пищеварение белков в тонком кишечнике, где на поступающие туда низкомолекулярные полипептиды воздействуют вырабатываемые клетками слизистой оболочки кишечника карбокси- и аминопептидазы. Карбоксипептидазы отщепляют аминокислоты от полипептидной цепи со стороны свободной карбоксильной, а аминопептидазы – со стороны свободной аминной группой.

Окончательное расщепление пептидов до свободных аминокислот завершают три- и дипептидазы.

Полипептиды, не расщепившиеся в тонком кишечнике, подвергаются превращениям в толстом кишечнике под влиянием ферментов, синтезируемых его микрофлорой. При этом может происходить не только гидролиз пептидных связей, но и расщепление аминокислот с образованием различных токсических веществ: фенола, крезола, индола, сероводорода, меркаптанов и др. Эти превращения принято называть гниением белка. Образовавшиеся токсические вещества всасываются в кровь, доставляются в печень, где подвергаются детоксикации.

Весь процесс пищеварения белка в желудочно-кишечном тракте занимает 8-12 часов с момента приема пищи.

Главный продукт пищеварения белка – аминокислоты - всасываются в кровь. Это может происходить как в результате их диффузии по градиенту концентрации, так и в процессе активного транспорта. В последнем случае ведущая роль принадлежит ворсинкам слизистой оболочки кишечника, в которых происходит АТФ-зависимый (с затратой энергии) транспорт аминокислот, сопряженный с транспортом ионов натрия (Nа⁺) или ионов водорода (Н⁺).

Кровь распределяет аминокислоты по организму, они могут попасть практически в любую клетку и пополняют т.н. аминокислотный фонд организма – аминокислоты, постоянно содержащиеся в протоплазме клеток и в крови. Аминокислотный фонд организма пополняется за счет двух источников: аминокислот, поступающих из пищеварительной системы, и аминокислот, образующихся при распаде тканевых белков (рис. 50). Как уже указывалось ранее, приблизительно 2/3 аминокислот, образующихся при распаде белков организма используются повторно. И только 1/3 распадается до конечных продуктов.

Рис. 50. Источники пополнения аминокислотного фонда организма