Они синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и тонкой кишки

Обмен аминокислот

Функции аминокислот:

1) Структурная – синтез белков организма (до 400 г/сут). (Кол-во белков взрослого человека ~ 12-15 кг).

Анаболическая – предшественники биологически активных соединений (гормоны, нуклеотиды, гем, креатин, карнитин, фосфолипиды, нейромедиаторы и др.)

Энергетическая – источники энергии в экстремальных условиях (длительное голодание, избыточное потребление белков с пищей).

Источники свободных аминокислот в клетках:

Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.

Биологическая роль аминокислот:

Пул свободных аминокислот организма составляет 30—100 г, содержание их в крови — в среднем 35—65 мг/дл.

Азотистый баланс

~95% всего азота организма содержат аминокислоты.

Поэтому, состояние белкового и аминокислотного обмена оценивается по азотистому балансу.

Азотистый баланс – это разница между кол-вом азота, поступающим с пищей, и выводимым из организма.

N выводится из организма в виде мочевины и аммонийных солей почками.

1) Нулевой (азотистое равновесие) – количество азота, поступающего в сутки с пищей равно количеству азота, выводимого из организма.

Характерен для взрослого здорового человека при сбалансированном питании.

2) Положительный – количество азота, поступающего в сутки с пищей больше, чем выводится из организма.

Характерен для детей, а также для людей, выздоравливающих после тяжелого заболевания. Также встречается при обильном белковом питании; в период беременности.

Кроме того, характерен при восстановлении после предшествующего голодания.

3) Отрицательный – количество азота, выводимого в сутки из организма превышает его поступление с пищей.

Характерен при тяжелом заболевании, при старении, а также при голодании.

Для поддержания азотистого равновесия: минимальное кол-во белков в пище ~ 30—50 г/сут; при большой физической нагрузке ~ 120—150 г/сут.

Норма: ~ 100г/сут.

Пищевая ценность белков

Выделяют 4 группы, на которые делятся все аминокислоты по возможности синтеза в организме:

Заменимые аминокислоты – синтезируются в организме в кол-ве достаточном для нужд организма: Ала, Про, Гли, Сер, Асн, Асп, Глн, Глу

Незаменимые аминокислоты – не синтезируются в организме: Вал, Лей, Иле, Мет, Фен, Три, Тре, Лиз

Частично-заменимые аминокислоты – синтезируются в организме, но в кол-ве, недостаточном для нужд организма: Арг, Гис

Условно-заменимые аминокислоты – синтезируются из незаменимых аминокислот: Цис (из Мет), Тир (из Фен)

Пищевая ценность белков определяется способностью перевариваться в ЖКТ и содержанием незаменимых аминокислот.

Например, белки яиц, молока, мяса перевариваются полностью;

Растительные белки, особенно злаков, полностью, как правило, не перевариваются.

Фибриллярные белки (волос, шерсти, ногтей и т.п.) не перевариваются.

Белки, способные перевариваться в ЖКТ, по пищевой ценности делятся на:

1) Полноценные – белки, в которых содержатся все незаменимые и частично заменимые аминокислоты.

(Многие животные белки: белки мяса, яичный альбумин, казеин молока)

2) Неполноценные – белки, в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты.

(В основном, растительные белки, в которых редко встречаются: Мет, Лиз, Три, Тре)

Переваривание белков

В пище очень мало свободных аминокислот, поэтому, они поступают в ЖКТ в составе белков.

В ходе переваривания белков в ЖКТ образуются свободные аминок-ты.

Переваривание белков начинается в полости желудка и продолжается в тонкой кишке.

Реакции расщепления пептидных связей катализируют ферменты пептидгидролазы (пептидазы).

Они синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и тонкой кишки.

Пептидазы обладают относительной субстратной специфичностью, но преимущественно гидролизуют пептидные связи, образованные определенными аминокислотами.

Все пептидазы делятся на 2 группы в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи:

1) Эндопептидазы расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза)

2) Экзопептидазы действуют на пептидные связи, образованные концевыми остатками аминокислот.

(карбоксипептидазы А и В, аминопептидаза)