Вторичная структура белка (ВСБ)

ППЦ белков обладают большой гибкостью и приобретают определенную пространственную структуру или конформацию. В белках различают 2 уровня такой конформации – это ВСБ и третичная структура (ТСБ).

ВСБ – это конфигурация ППЦ, то есть способ ее укладки или скручивания в какую-нибудь конформацию, в соответствии с программой, заложенной в ПСБ.

Известны три основных типа ВСБ:

1) a-спираль;

2) b-структура (складчатый слой или складчатый листок);

3) беспорядочный клубок.

a-спираль.

Ее модель предложена В. Полингом. Она наиболее вероятна для глобулярных белков. Для любой системы наиболее устойчивым является состояние, соответствующее минимуму свободной энергии. Для пептидов такое состояние имеет место, когда CO– и NH– группы соединяются между собой слабой водородной связью. В a-спирали NH– группы 1-го аминокислотного остатка взаимодействует с CO–группой 4-ой по счету аминокислотой. В результате пептидный остов образует спираль, на каждый виток которой приходится 3,6 АК-остатка.

Закручивание ППЦ происходит по часовой стрелке, то есть у спирали – правый ход. Через каждые 5 витков (18 АК; 2,7 нм) конфигурация ППЦ повторяется.

Стабилизируется ВСБ в первую очередь водородными связями, и во вторую – пептидными и дисульфидными. Водородные связи в 10-100 раз слабее обычных химических связей; однако за счет их большого количества они обеспечивают определенную жесткость и компактность ВСБ. Боковые R-цепи a-спирали обращены к наружи и расположены по разные стороны от ее оси.

b-структура.

Это складчатые участки ППЦ, по форме напоминающие листок, сложенный в гармошку. Слои ППЦ могут быть параллельными, если обе цепи начинаются с N– или С–конца.

Если смежные цепи в слое ориентированы противоположными концами N–С и С–N, то они называются антипараллельными.

паралельные

антипараллельные

Образование водородных связей происходит, как и в a-спирали, между CO– и NH– группами.

Содержание a-спирали и b-структуры в разных белках неодинаково. Не вся ППЦ уложена в спирали или складчатые слои.

Беспорядочный клубок

Некоторые участки вообще не имеют какой-либо правильной периодической пространственной конфигурации. Их обозначают как беспорядочный клубок, однако такие участки имеют свою фиксированную конформацию, которая определяется аминокислотным составом этого участка, а также ВСБ и ТСБ смежных областей, окружающих беспорядочный клубок. В областях беспорядочного клубка ППЦ могут легко изгибаться и изменять свою конфигурацию, в то время как a-спираль и b-структуры представляют собой довольно жесткие структуры.

Встречаемость a-спирали и b-структуры в различных белках.

Третьичная структура белка (ТСБ).

По форме своих молекул и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы – глобулярные и фибриллярные белки.

Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной, короткая и длинная ось которых может относиться как 1:50. Фибриллы белков более удлиненной формы. Такой белок может образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты – фибриллы. Фибриллярные белки выполняяют в основном опорную функцию. Функции глобулярных белков более разнообразны. ТС глобулярных белков образуется путем дополнительного скручивания ППЦ, содержащей a-спираль, b-структуру и беспорядочные клубки. ТСБ образуется, главным образом за счет взаимодействия R, основную роль при этом играют дисульфидные связи, слабые водородные, ионные связи и особенно гидрофобные.

Дисульфидные связи приводят к тому, что удаленные друг от друга области ППЦ сближаются и образуют фиксированные петли.

Гидрофобные взаимодействия осуществляются за счет сближения R аминокислот с молекулой воды. Неполярные гидрофобные R, отталкиваясь от водного окружения, как бы втягиваются внутрь белковой молекулы, образуя там так называемые «сухие зоны». А гидрофильные R обращены к наружи образующейся глобулы и ориентированы в сторону воды. Все образующиеся химические связи определены аминокислотным составом и их чередованием в ППЦ.

Таким образом, ТСБ – это компактное расположение или упаковка в пространстве одной или нескольких ППЦ в определенном объеме.

Все биологические свойства белковой молекулы связаны с сохранностью их ТС, которая называется нативной конфигурацией белка.

Глобулярная молекула (глобула) не является абсолютно жесткой структурой. Небольшие изменения конфигурации белковых молекул происходят как внутри самой молекулы (как бы пульсация), так и при взаимодействии с другими молекулами и напоминает изменение формы резинового мяча при надавливании.