Мегаобучалка Главная | О нас | Обратная связь

Современная рациональная классификация аминокислот




в соответствии с ней все аминокислоты делятся на 4 группы.

I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их 8.

Аланин   Валин   Лейцин     Изолейцин     Триптофан
Пролин   Фенилаланин     Метионин  

II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.

Глицин   Серин   Треонин   Цистеин
  Тирозин   Аспарагин   Глутамин

III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты

Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота

IV Положительно заряженные основные аминокислоты

Лизин     Аргинин
  Гистидин  

Образование пептидных связей.

a–СООН группа одной аминокислоты может реагировать с a–NH2 группой другой аминокислоты с образованием пептидных связей.

Пептидные цепи белковэто линейные полимеры a–АК, соединенных пептидной связью.

Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками, цепь повторяющихся групп –NH–CH–CO– называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную NH2–группу называется N–концевым, а имеющий свободным α–карбоксигруппу – С–концевым.

Пептиды пишутся и читаются с N–конца.

Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с R.

Пептидные связи очень прочные, для их неферментного гидролиза in vitroтребуются жесткие условия: высокие t° и r, кислая среда, длительное время. In vivo, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов (E), называемых протеазами или пептидгидролазами.

Полипептидная теория строения белков была предложена в 1902 г. Э.Фишером, в ходе дальнейшего развития биохимии эта теория была экспериментально доказана.

Экспериментальные доказательства полипептидного
строения белков

1. Титруются только концевые COOH– и NH2– группы.

2. При гидролизе белков образуется стехеометрическое количество титруемых COOH– и NH2–групп (происходит распад определенного числа пептидных связей).



3. Под действием протеолитических ферментов (протеаз) белки расщепляются на строго определенные фрагменты с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательному действию протеаз.

4. Биуретовую реакцию (раствор сульфата меди CuSO4 в щелочной среде – сине-фиолетовое окрашивание) дают и биурет (NH2–CO–NH–CO–NH2), содержащий пептидную связь и белки.

5. Проведенный рентгеноструктурный анализ (разрешительная способность 0,15-0,2 нм) показывает на рентгенограмме пептидную связь.

6. Самое убедительное доказательство – это синтез химическими методами белков с уже расшифрованной структурой. Синтезированные белки обладают физико-химическими свойствами и биологической активностью, аналогичными природным белкам .

ЛЕКЦИЯ 2

Классификация белков

В зависимости от химического состава белки делятся на 3 группы:

1) простые (протеины);

2) пептиды;

3) сложные (протеиды).

1. Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Протамины и гистоны – содержат до 85% аргинина, поэтому имеют выраженные основные свойства.

Белок сальмин, полученный из молок семги; клупеин – из молок сельди, скорее относятся к пептидам, т.к. имеют Mr не более 5000 Да.

Протамины в основном являются белковой частью нуклеотидов (ДНК). Гистоны сосредоточены главным образом в ядре и представляют белковую часть РНК.

Проламины и глютелины – белки растительного происхождения: зеин получают из кукурузы, глютенин - из пшеницы. Содержат до 25% глу, 10-15% про.

Альбумины и глобулины – содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке, мышцах и т.д. Это глобулярные белки, отличающиеся различной растворимостью (альбумины растворяются лучше), по Mr (альбумины имеют молекулярную массу, равную 69000 Да, глобулины - 150000Да).

2. Пептиды – это низкомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из остатков аминокислот и имеющие молекулярную массу менее 5000 Да.

а) с гормональной активностью (АКТГ, окситоцин, вазопрессин и др.);

б) участвующие в процессах пищеварения (секретин, гастрин);

в) содержащиеся в α2-глобулярной фракции сыворотки крови (брадикинин, ангиотензин);

г) нейропептиды (рилизинг-факторы гормонов, например нейрофизины I и II гипоталамуса, способствуют выделению гормонов окситоцина и вазопрессина).

3. Сложные белки или протеиды – состоят из двух частей: белковой и небелковой. Небелковую часть называют простетической группой, а белковую часть, утратившую простетическую группу, называют апобелком.

 

Название сложных белков Простетическая группа
1. Хромопротеиды в т.ч. гемопротеиды, флавопротеиды окрашенный небелковый компонент гемовое железо производное изоаллоксазина ФАД, ФНН
2. Нуклеопротеиды РНК, ДНК
3. Липопротеиды липиды
4. Гликопротеиды олигосахариды, простые сахара
5. Протеогликаны полисахариды
6. Металлопротеиды негемовое железо, другие атомы металлов

Подробно рассмотрим группу гемопротеидов – это Hb и его производное миоглобин (белок мышечной ткани), хлорофиллсодержащие белки и ферменты (цитохромы b, С, С1, каталаза, пероксидаза). Все они в качестве простетических групп содержат Fe (или Mg)–порфирины, а отличаются белковой частью.

Структуру гема впервые раскрыл Ненцкий, а его синтез провел Фишер.

HbA1 – основной представитель Hb крови взрослого человека;

Фетальный HbF – в крови новорожденного содержится до 80%, к концу 1-го года жизни он почти полностью заменяется на HbA1.

HbA состоит из 4 ППЦ: 2α–субъединиц и 2b–субъединиц. Четыре субъединицы или протомера ППЦ гемоглобина связаны друг с другом гидрофобными взаимодействиями. Молекула гемоглобина диссоциирует на два димера - ab и a1b1. Каждый протомер содержит гем, находящийся в гидрофобной «нише», защищающей его от окисления в ферри-форму. Mr ППЦ гемоглобина равна 64458 (64500) Да.

В основе простетической группы Нbлежит протопорфирин, у которогоимеются: в положении 1,3,5,8-СН3– метильный R; в положении 2,4 СН2=СН– винильнный R; в положении 6,7 СООН–СН2–СН2 – остатки пропионовой кислоты. Железо, входящее в состав гемоглобина, имеет 2 ковалентные и 4 координационные связи; четыре связи образуют связи с атомами азота, пятая координационная связь присоединяет кислород к гему, шестая – связывает гем и ППЦ.





Читайте также:

CASE-средства. Общая характеристика и классификация
А. Классификация по субъектам правотворческого процесса.
Адрено- и симпатолитические средства. Механизм действия. Классификация. Фармакологические эффекты и применение.
Адрено- и симпатомиметические средства. Классификация. Механизмы действия. Фармакологические эффекты и применение.
Алиментарные заболевания. Классификация.
Алиментарные заболевания. Классификация.
Аналептики. Классификация. Механизмы действия. Фармакологические эффекты. Применение.
Анализ и классификация технологических переменных, управляющих воздействий, точек измерения, контроля и управления
Антиагреганты. Классификация. Механизмы действия. Применение.
Антигипертензивные средства. Классификация. Средства преимущественно центрального действия: механизмы действия, применение, побочные эффекты.






Читайте также:
Личность ребенка как объект и субъект в образовательной технологии: В настоящее время в России идет становление новой системы образования, ориентированного на вхождение...
Генезис конфликтологии как науки в древней Греции: Для уяснения предыстории конфликтологии существенное значение имеет обращение к античной...
Почему человек чувствует себя несчастным?: Для начала определим, что такое несчастье. Несчастьем мы будем считать психологическое состояние...
Как распознать напряжение: Говоря о мышечном напряжении, мы в первую очередь имеем в виду мускулы, прикрепленные к костям ...

©2015 megaobuchalka.ru Все права защищены авторами материалов.

Почему 3458 студентов выбрали МегаОбучалку...

Система поиска информации

Мобильная версия сайта

Удобная навигация

Нет шокирующей рекламы



(0.005 сек.)