БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА. БИОЭНЕРГЕТИКА.

МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ И СОЦИАЛЬНОГО РАЗВИТИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ГОУ ВПО «СМОЛЕНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ»

КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ И БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО ОСНОВАМ КУРСА

БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО И ПЕДИАТРИЧЕСКОГО

ФАКУЛЬТЕТОВ

(Учебное пособие для подготовки к предэкзаменационному тестовому контролю знаний по биологической химии)

Смоленск - 2009

УДК 577.1(075.8)

 

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО ОСНОВАМ КУРСА

БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

ДЛЯ СТУДЕНТОВ ЛЕЧЕБНОГО И ПЕДИАТРИЧЕСКОГО

ФАКУЛЬТЕТОВ

(Учебное пособие для подготовки к предэкзаменационному тестовому контролю знаний по биологической химии)

 

Под редакцией доцента Н.М. Стунжаса

 

 

Смоленск, изд. СГМА, 2009, 60с.

 

 

Настоящее учебное пособие включает в себя обязательный объем информации по основным разделам курса биологической химии в виде контролирующе-обучающих тестовых заданий первого уровня с верными ответами, приведенными в конце каждого раздела. В составлении учебного пособия приняли участие преподаватели кафедры биологической и биоорганической химии СГМА: доц. Н.М. Стунжас (химия и обмен белков); проф. Н.Б. Козлов (биохимия питания, биологическое окисление, энергетический обмен); доц. Т.Г. Макаренко (ферменты, обмен углеводов); доц. Л.И. Забросаева (химия и обмен липидов); ст.преп. Д.П. Бондарев (обмен нуклеиновых кислот, биохимия мышечной и нервной ткани); асс. Д.Г. Кузнецов (биохимия крови, водно-минеральный обмен); асс. Л.И. Усай (эндокринная регуляция обмена веществ)

 

Смоленская государственная медицинская академия, 2009

 

ХИМИЯ БЕЛКОВ.

 

1. Элементарный состав белков не носит случайного характера и примерно соответствует распространенности химических элементов на Земле. Какие из перечисленных химических элементов входят в состав природных белков?

а) Кальций. б) Углерод. в) Хлор. г) Водород. д) Натрий. е) Азот. ж) Калий. з) Кислород. и) Сера.

 

2. Известно, что в составе природных белков обнаруживается, как правило, пять нижеперечисленных химических элементов. Количественное определение какого из них дает возможность довольно точно рассчитать содержание белка в пробе?

а) Углерод. б) Водород. в) Азот. г) Кислород. д) Сера.

 

3. В лабораторной практике для количественного определения белков в растворах, биологических жидкостях применяют методы, основывающиеся на различных физико-химических принципах. Из нижеперечисленных укажите методы, относящиеся к колориметрическим.

а) Азотометрический. б) Спектрофотометрический. в) Сорбция красителей. г) Метод Лоури. д) Биуретовый метод. е) Рефрактометрический.

 

4. Белки являются полиэлектролитами. Какие из перечисленных приемов их анализа основываются на этих свойствах?

а) Рентгеноструктурный анализ. б) Электрофорез. в) Ионообменная хроматография. г) Потенциометрическое титрование. д) Рефрактометрия. е) Ультрацентрифугирование. ж) Колоночная гель-фильтрация.

 

5. Белки способны осаждаться под влиянием высоких концентраций солей (хлоридов натрия, калия, сульфата аммония и др.), т.е. высаливаться. С чем, в основном, связан этот эффект?

а) С нарушением вторичной и третичной структур. б) С разрывом пептидных связей. в) С потерей белками заряда. г) С дегидратацией их молекул. д) С формированием четвертичной структуры.

 

6. В ходе синтеза полипептидных цепей белковых молекул иногда могут иметь место замены одних аминокислот на другие. Какие из перечисленных аминокислотных замен могли бы привести к существенным изменениям биологических свойств белков?

а) Глютамата на аспартат. б) Глютамата на валин. в) Триптофана на глютамат. г) Валина на лейцин. д) Глицина на аспартат. е) Фенилаланина на триптофан. ж) Серина на треонин. з) Глицина на аланин.

 

7. Различная растворимость природных белков обусловлена особенностями их аминокислотного состава и структуры молекул. Какие из нижеперечисленных жидкостей можно использовать для наиболее полной экстракции белков из тканей животного происхождения?

а) Спирто-водную смесь. б) Ацетон. в) 10% раствор сульфата аммония. г) Дистиллированную воду. д) 10% раствор NaCl. е) 10% раствор KCl.

 

8. При экстрагировании белков из тканей в раствор обычно переходят не только растворимые белки, но и различные низкомолекулярные вещества органической и неорганической природы. Какими из нижеперечисленных приемов анализа можно было бы освободиться от этих сопутствующих веществ без потери белками нативных свойств?

а) Электрофорезом. б) Диализом. в) Колоночной гель-фильтрацией. г) Осаждением белков трихлоруксусной кислотой.

 

9. При выделении белков из тканей обычно экстрагируются белки с различной молекулярной массой и свойствами. Какими из перечисленных приемов физико-химического анализа их можно разделить на фракции?

а) Диализом. б) Электрофорезом. в) Высаливанием. г) Потенциометрическим титрованием. д) Колоночной гель-фильтрацией.

 

10. При изучении аминокислотного состава белков обязательным этапом анализа является проведение кислотного или щелочного гидролиза пептидных связей, в результате которого в растворе появляется смесь аминокислот. По каким признакам можно судить об окончании гидролиза?

а) По растворению осадка денатурированного белка. б) По исчезновению мутности гидролизата. в) По положительной биуретовой реакции. г) По положительной нингидриновой реакции. д) По отрицательной нингидриновой реакции. е) По положительной реакции Адамкевича. ж) По отрицательной биуретовой реакции. з) По результатам формольного титрования.

 

11. При физиологических значениях рН среды в подавляющем большинстве все свободные аминные и карбоксильные группы находятся в ионизированном состоянии. Радикал лишь одной из нижеперечисленных аминокислот в этих условиях может приобретать или утрачивать свой заряд, в связи с чем он может играть важную роль в каталитическом эффекте отдельных белков-ферментов. Укажите эту аминокислоту.

а) Цистеин. б) Аргинин. в) Тирозин. г) Серин. д) Гистидин. е) Треонин.

 

12. При проведении диализа с целью освободить смесь альбуминов и глобулинов от сопутствующих низкомолекулярных веществ из-за дефектов полупроницаемой мембраны были утеряны альбумины, как более низкомолекулярные белки. Какими из указанных приемов можно доказать, что в растворе остались именно глобулины?

а) Электрофорезом. б) Колоночной гель-фильтрацией. в) Высаливанием при 50% насыщении сульфатом аммония. г) Высаливанием при 100% насыщении сульфатом аммония. д) Денатурацией мочевиной.

 

13. Природные белки несмотря на их многообразие принято делить на два типа: простые и сложные. Какому из перечисленных требований должен отвечать белок, чтобы его можно было бы отнести к группе простых?

а) Иметь маленькую молекулярную массу. б) Иметь однообразный аминокислотный состав. в) Состоять только из аминокислот. г) Не обладать четвертичной структурой. д) Иметь фибриллярное строение.

 

14. Какому из перечисленных условий должен соответствовать белок, чтобы его можно было бы отнести к группе сложных?

а) Иметь большую молекулярную массу. б) Иметь олигомерное строение. в) Иметь разнообразный аминокислотный состав. г) Содержать в составе помимо аминокислот другие компоненты. д) Обладать способностью к кооперативным изменениям конформации.

 

15. В зависимости от особенностей третичной структуры тканевые белки могут иметь фибриллярное или глобулярное строение. Из перечисленных белков выберите те, которые имеют фибриллярное строение.

а) Альбумин. б) Глобулин. в) Кератин. г) Миоглобин. д) Лактатдегидрогеназа (фермент). е) Эластин. ж) Коллаген. з) Каталаза. и) Гемоглобин.

 

16. Из перечисленных белков выберите те, которые имеют глобулярное строение?

а) Эластин. б) Каталаза (фермент). в) Коллаген. г) Гемоглобин. д) Миоглобин. е) Лактатдегидрогеназа (фермент). ж) Альбумин. з) Кератин. и) Глобулин.

 

17. Из нижеперечисленных тканевых белков выберите те, которые относятся к разряду простых.

а) Сывороточный альбумин. б) Миоглобин. в) Гемоглобин. г) Казеиноген. д) Эластин. е) Кератин.

 

18. Из нижеперечисленных тканевых белков выберите те, которые относятся к сложным.

а) Каталаза. б) Сукцинатдегидрогеназа. в) Эластин. г) Кератин. д) Сывороточный альбумин. е) Гемоглобин. ж) Миоглобин.

19. При денатурирующем воздействии на белки, как и при высаливании они могут терять растворимость и выпадать в осадок. Какие из перечисленных признаков характерны именно для эффекта денатурации?

а) Быстрое образование осадка. б) Утрата биологической активности. в) Сохранение биологических свойств. г) Нарушение первичной структуры белка. д) Медленное образование осадка. е) Нарушение вторичной и третичной структуры (конформации). ж) Сохранение конформации.

 

20. При высаливании белков, как и при их денатурации, они теряют растворимость и выпадают в осадок. Какие из перечисленных признаков характерны именно для эффекта высаливания?

а) Обратимость эффекта. б) Утрата биологических свойств. в) Сохранение биологических свойств. г) Нарушение конформации белка. д) Сохранение конформации белка. е) Быстрое образование осадка.

 

21. Денатурация белков может приводить в конечном итоге к потере белком растворимости, выпадению его в осадок и утрате биологической активности. Какие из перечисленных химических агентов способны вызывать денатурацию?

а) Хлорид натрия. б) Серная кислота. в) Уксуснокислый свинец. г) Сернокислый аммоний. д) Азотнокислое серебро. е) Сульфосалициловая кислота. ж) Мочевина. з) Глюкоза.

 

22. Для разделения смеси белков на фракции широко применяют метод электрофореза. Однако, для этого нужно знать с какой стороны (катода или анода) следует наносить исходную смесь белков. Укажите от чего зависит направление движения белков в постоянном электрическом поле?

а) От градиента потенциала. б) От молекулярной массы белков. в) От рН среды. г) От формы белковых молекул. д) От особенностей аминокислотного состава белков. е) От наличия в составе белков простетических групп.

 

23. Особенности строения и аминокислотного состава белков определяют различие в их растворимости, в степени гидратированности молекул. Дегидратировать белок можно с помощью высаливания. Основываясь на этом эффекте, какой из нижеперечисленных белков можно выделить из их смеси?

а) Оваальбумин. б) Гамма-глобулин. в) Сывороточный альбумин.

 

24. Под третичной структурой белка принимают характер трехмерной укладки его полипептидной цепи. Какие из перечисленных связей стабилизируют эту структуру?

а) Гидрофобные. б) Пептидные. в) Дисульфидные. г) Ионные. д) Водородные.

 

25. Под вторичной структурой белков понимают регулярно повторяющуюся форму укладки полипептидной цепи. Наиболее характерные формы укладки это альфа-спираль и складчатые бета-структуры. Какие из перечисленных связей стабилизируют вторичную структуру белков?

а) Дисульфидные. б) Пептидные. в) Ионные. г) Гидрофобные. д) Водородные.

 

26. Растворимость белков в воде связана как с особенностями структуры белковых молекул, так и с их способностью к гидратации. Какие из перечисленных функциональных групп полипептидных цепей наделяют белок этим свойством?

а) Карбоксильные. б) Метильные. в) Фенольные. г) Аминные. д) Карбонильные. е) Индольные. ж) Гидроксильные. з) Тиоловые. и) Иминные.

 

27. Пептидная связь обладает высокой прочностью и стабилизирует первичную структуру белков. Какие функциональные группы аминокислот участвуют в ее образовании?

а) Эпсилон-аминные. б) Альфа-аминные. в) Бета-карбоксильные. г) Гамма-карбоксильные. д) Альфа-карбоксильные. е) Тиоловые.

 

28. Природные белки весьма вариабельны по молекулярной массе. Какие из перечисленных физико-химических методов дают наиболее объективные данные о молекулярной массе белков?

а) Криоскопия. б) Эбулиоскопия. в) Рентгеноструктурный анализ. г) Ультрацентрифугирование. д) Электронная микроскопия.

 

29. Известно, что биологические свойства белка зависят от особенностей его пространственного строения. Какая из структур белка является основополагающей, т.е. определяющей более высокие уровни структурной организации?

а) Первичная. б) Вторичная. в) Третичная. г) Четвертичная.

 

30. Белки с одинаковыми природными биологическими свойствами обладают выраженной видовой специфичностью. Чем она обусловлена?

а) Принципиальными различиями в аминокислотном составе. б) Существенными различиями в молекулярной массе. в) Особенностями пространственной структуры молекул. г) При схожести первичных структур отдельными равноценными аминокислотными заменами. д) При схожести первичных структур отдельными неравноценными аминокислотными заменами. е) Различиями состава небелковых компонентов.

 

31. Растворы белков обладают рядом оптических свойств, которые находят практическое применение. Какой из перечисленных оптических эффектов можно применить для точного определения содержания белка в растворе?

а) Преломление лучей света. б) Эффект светорассеивания. в) Оптическая активность. г) Поглощение лучей в УФ части спектра.

Верные варианты ответов.

1. б, г, е, з, и

2. в

3. в, г, д

4. б, в, г

5. г

6. б, в, д

7. д, е

8. б, в

9. б, в, д

10. ж, з

11. д

12. а, б, в

13. в

14. г

15. в, е, ж

16. б, г, д, е, ж, и

17. а, д, е

18. а, б, е, ж

19. б, е

20. а, в, д

21. б, в, д, е, ж

22. в, д

23. б

24. а, в, г, д

25. д

26. а, г, д, ж, з, и

27. б, д

28. в, г

29. а

30. г

31. г

 

ФЕРМЕНТЫ.

 

1. Определение активности изоферментов широко используется в диагностических целях. Какое из приведенных ниже понятий приемлемо для характеристики изоферментов?

а) Это ферменты, катализирующие различные реакции. б) Это варианты одного и того же фермента,отличающиеся по составу и свойствам,но катализирующие одну и туже реакцию. в) Это фракции одного фермента, выделенные из различных организмов. г) Это разные названия одного фермента. д) Это ферменты, действующие на различные субстраты.

 

2. Ферменты являются термолабильными веществами. Как изменяется скорость ферментативной реакции при увеличении температуры?

а) Постоянно возрастает. б) Постоянно снижается. в) До 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. г) Повышается после достижения 60 градусов. д) Не имеет закономерности.

 

3. Отделить кофермент от апофермента можно, основываясь на различиях в их физико-химических свойствах. Что отличает кофермент от апофермента?

а) Термостабильность. б) Термолабильность. в) Более низкая молекулярная масса. г) Более высокая молекулярная масса.

 

4. Степень специфичности действия у ферментов различна. Многие ферменты обладают абсолютной субстратной специфичностью. Какой из приведенных ниже ферментов обладает таковой?

а) Аминокислотоксидазы. б) Карбоксипептидаза. в) Уреаза. г) Химотрипсин. д) Ацил-КоА-дегидрогеназа.

 

5. Биологическая роль многих витаминов заключается в их коферментной функции. В составе какого соединения выполняет такую функцию витамин В ₂ (рибофлавин)?

а) Пиридоксальфосфат. б) НАД. в) ФАД. г) Тиаминпирофосфат Ко-А.

 

6. Все ферменты относятся к одному классу органических веществ. Какова химическая природа ферментов?

а) Углеводы. б) Нуклеиновые кислоты. в) Белки. г) Липиды. д) Нуклеотиды.

 

7. В основу классификации ферментов положен тип химических реакций, которые они катализируют. На сколько классов делятся ферменты в принятой классификации?

а) 3. б) 5. в) 6. г) 10. д) 8.

 

8. Нормальное протекание биохимических процессов обеспечивается высокой специфичностью ферментов. Какие определения отражают специфичность действия ферментов?

а) Влияние на строго определенные субстраты. б) Образование строго определенных продуктов реакции. в) Расщепление строго определенных химических связей. г) Воздействие на определенные стереоизомеры. д) Влияние на многие, отличающиеся по структуре субстраты.

 

9. Активность ферментов зависит от рН среды. Какое значение рН требуется для максимальной активности?

а) Требуется максимальное значение рН. б) Требуется оптимальное для данного фермента значение рН. в) Требуется минимальное значение рН. г) Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН.

 

10. Принцип конкурентного ингибирования ферментов лежит в основе действия некоторых лекарственных препаратов. Какие ингибиторы относятся к конкурентным?

а) Имеющие структурное сходство с субстратом. б) Имеющие структурное сходство с коферментом. в) Имеющие структурное сходство с продуктом реакции. г) Имеющие структурное сходство с ферментом. д) Имеющие структурное сходство с аллостерическим центром фермента.

 

11. Ферменты фотолябильны. С какой целью может быть использовано в медицинской практике данное свойство ферментов?

а) С целью активации тканевых ферментов. б) С целью инактивации ферментов крови. в) С целью инактивации ферментов микроорганизмов. г) Для обеззараживания операционного инструментария. д) Для обеззараживания помещений медицинских учреждений.

 

12. Важной каталитической характеристикой ферментов служит константа Михаэлиса. Чему численно равна К_m?

а) Она равна конечной концентрации продуктов реакции. б) Она равна исходной концентрации субстратов реакции. в) Она равна концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции. г) Она равна концентрации субстрата при максимальной скорости. д) Она характеризует молекулярную массу фермента.

 

13. Ферменты структурно связаны с внутриклеточными органеллами. Какие из перечисленных ферментов активны в митохондриях?

а) Лактатдегидрогеназа. б) Сукцинатдегидрогеназа. в) НАДН-дегидрогеназа. г) РНК-аза. д) ДНК-аза.

 

14. Ферменты применяют в качестве терапевтических средств для растворения некротических масс, сгустков крови. Какие из перечисленных ферментов обладают протеолитическим действием?

а) Трипсин. б) Липаза. в) Пепсин. г) Плазмин. д) Гиалуронидаза

 

15. Все ферменты отличаются высокой каталитической активностью. Какие кинетические параметры химического процесса они изменяют?

а) Ферменты изменяют температуру реакционной среды. б) Ферменты снижают энергию активации. в) Ферменты увеличивают стерический коэффициент. г) Ферменты изменяют концентрацию субстрата.

 

16. В диагностических целях нередко определяется присутствие и активность ферментов в биологических жидкостях. Как можно обнаружить присутствие фермента?

а) Биуретовой реакцией. б) Их осаждением трихлоруксусной кислотой. в) По факту протекания ферментативной реакции в оптимальных условиях. г) По катализируемой реакции в присутствии малого количества субстрата. д) По катализируемой реакции в отсутствие кофермента.

 

17. В целях инактивации ферментов микроорганизмов используют тепловое воздействие. Укажите, при какой температуре по Цельсию инактивация ферментов необратима?

а) При 100 градусах. б) При 40 градусах. в) При 0 градусов. г) При 20 градусах. д) При 37 градусах.

 

18. Активность многих ферментов проявляется только в присутствии одного из кофакторов, который называют коферментом. Что это название означает?

а) Олигомерный белок. б) Белковая часть сложного белка-фермента. в) Легкоотщепляющаяся небелковая часть сложного белка-фермента. г) Витамины. д) Микроэлементы.

 

19. Ферменты классифицируют исходя из типа катализируемой ими химической реакции. К какому классу относятся ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп?

а) Оксидоредуктазы. б) Трансферазы. в) Гидролазы. г) Синтетазы. д) Лиазы.

20. Существует несколько вариантов рабочей номенклатуры ферментов. По какому принципу может строиться название фермента?

а) По названию субстрата. б) По названию химического процесса. в) По структуре молекулы фермента. г) По виду разрываемой или образуемой связи. д) По структуре кофермента.

 

21. Активный центр фермента имеет сложную структуру. Какие функциональные участки выделяют в составе активного центра?

а) Зона связывания. б) Каталитическая зона. в) Аллостерический участок. г) Структурный домен.

 

22. Изменение скорости ферментативных реакций играет важную регуляторную роль в обмене веществ. Какие факторы влияют на скорость ферментативных реакций?

а) Температура. б) рН среды. в) Концентрация субстратов. г) Концентрация фермента.

 

23. Аллостерические активаторы и ингибиторы выполняют важную роль в регуляции скорости ферментативных реакций. С чем связан их аллостерический эффект?

а) Действие на активный центр фермента. б) Действие вне активного центра фермента. в) Действие на кофермент. г) Действие на третичную структуру фермента. д) Действие на первичную структуру фермента.

 

24. Энзимопатии нередко характеризуются тяжелыми клиническими симптомами. Какие метаболические нарушения характерны для классических энзимопатий?

а) Отсутствие продуктов реакции. б) Избыток субстратов реакции. в) Появление необычных метаболитов. г) Избыток коферментов.

 

25. Активный центр фермента имеет сложную пространственную структуру. Радикалы каких аминокислот наиболее часто присутствуют в активном центре ферментов?

а) Цистеина. б) Серина. в) Валина. г) Гистидина. д) Изолейцина. е) Глютаминовой кислоты.

 

26. В присутствии активаторов скорость ферментативных реакций увеличивается. Каковы возможные механизмы действия активаторов?

а) Частичный протеолиз проферментов. б) Аллостерическое действие. в) Фосфорилирование ферментов. г) Достраивание активного центра ферментов. д) Присоединение добавочных аминокислот к ферменту.

 

27. Неконкурентные ингибиторы не имеют структурного сходства с субстратом ферментативной реакции. Каковы возможные механизмы их действия?

а) Аллостерический механизм. б) Обратимое связывание функциональных групп активного центра. в) Необратимое связывание функциональных групп активного центра. г) Блокирование ионов металлов в активном центре фермента. д) Частичный протеолиз фермента. е) Вытеснение субстрата из FS-комплекса.

 

28. В клинической практике активность ферментов оценивают по скорости катализируемой ими реакции в оптимальных условиях. Какие из перечисленных условий обязательны для количественного определения ферментов?

а) Избыток субстрата. б) Строго определенная, но небольшая концентрация субстрата. в) Оптимум рН. г) Оптимум температуры. д) Присутствие кофакторов.

 

29. Количественное определение ферментов используется с диагностической целью. Какие из приведенных вариантов энзимодиагностики наиболее информативны?

а) Определение активности органоспецифичных ферментов. б) Определение изоферментных спектров. в) Определение активности всех ферментов крови. г) Определение активности всех ферментов мочи. д) Определение активности всех тканевых ферментов.

 

Верные варианты ответов.

1. б

2. в

3. а, в

4. в

5. в

6. в

7. в

8. а, в, г

9. б

10. а

11. в, г, д

12. в

13. б, в

14. а, в, г

15. б, в

16. в

17. а

18. в

19. б

20. а, б, г

21. а, б

22. а, б, в, г

23. б, г

24. а, б, в

25. а, б, г, е

26. а, б, в, г

27. а, б, в, г

28. а, в, г, д

29. а, б

 

БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА. БИОЭНЕРГЕТИКА.

 

1. Существование любого живого организма возможно лишь при непрерывном обмене веществ с внешней средой. Какие процессы объединяет понятие "Обмен веществ" применительно к организму человека?

а) Питание. б) Тканевой метаболизм. в) Выделение конечных продуктов обмена.

 

2. Одни компоненты пищи можно заменить другими, другие же

ничем заменить нельзя. Что следует понимать под термином" незаменимые компоненты пищи"?

а) Выделяющие при окислении много энергии. б) Не способные синтезироваться в организме. в) Необходимые для образования биологически активных соединений. г) Образующие при расщеплении углекислый газ и воду. д) Придающие пище специфический вкус и аромат.

3. К незаменимым компонентам пищи относятся вещества, которые не могут синтезироваться в организме человека. Какие из перечисленных соединений относятся к незаменимым компонентам пищи?

а) Глицерин. б) Насыщенные жирные кислоты. в) Мононенасыщенные жирные кислоты. г) Полиненасыщенные жирные кислоты. д) Глюкоза. е) Витамины. ж) Минеральные вещества.

 

4. Все витамины по их растворимости делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. Какие из нижеперечисленных витаминов относятся к растворимым в воде?

а) Ретинол. б) Тиамин. в) Аскорбиновая кислота. г) Витамин D. д) Витамин Е. е) Рибофлавин. ж) Пиридоксин. з) Биотин.

 

5. Некоторые витамины не растворяются в воде, но растворяются в жирах. Какие из нижеперечисленных витаминов относятся к жирорастворимым?

а) Ретинол. б) Тиамин. в) Аскорбиновая кислота. г) Витамин D. д) Витамин Е. е) Витамин К. ж) Рибофлавин. з) Пиридоксин. и) Биотин.

 

6. Развитие авитаминозов (гиповитаминозов) может быть связано с отсутствием витаминов в пище или с недостаточным их усвоением в кишечнике (поражения слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта, отсутствие необходимых переносчиков, нарушение функции печени и т.д.). Какие авитаминозы называются первичными?

а) Развиваются при нарушении функции печени. б) Развиваются при отсутствии витаминов в пище. в) Развиваются вследствие нарушения синтеза белков-переносчиков. г) Развиваются вследствие воспаллительных заболеваний слизистой кишечника. д) Развиваются при гельминтозах.

 

7. Чем определяется биологическая роль витаминов как незаменимых компонентов пищи?

а) Являются энергетическими субстратами. б) Участвуют в синтезе биологически активных соединений. в) Участвуют в регуляции метаболизма. г) Выступают в качестве медиаторов.

 

8. Гидролиз различных веществ сопровождается освобождением разного количества свободной энергии, т.е. энергии, которая может использоваться для выполнения работы. Какие химические вещества называются макроэргическими (макроэргами)?

Свободная энергия гидролиза которых менее 5 ккал/моль. Свободная энергия гидролиза которых равна или больше 5 ккал/моль.

 

9. Среди огромного количества химических соединений, имеющихся в тканях организма человека, лишь некоторые из них характеризуются высокой свободной энергией гидролиза и их называют макроэргами. Какие вещества из нижеперечисленных являются таковыми?

а) АТФ. б) Фосфоенолпируват. в) Пируват. г) Креатинфосфат. д) ГТФ. е) 1,3-дифосфоглицерат. ж) Ацилтиоэфиры. з) Глюкоза. и) Триглицериды.

 

10. Важнейшим процессом, обеспечивающим организм доступной для выполнения работы энергией, является процесс окислительного фосфорилирования. Что означает это понятие?

а) Синтез АТФ из двух молекул АДФ. б) Окисление с образованием АТФ. в) Окисление с переносом аминогрупп. г) Окисление с образованием воды. д) Окисление с образованием пероксида водорода.

 

11. Степень сопряжения окисления и образования АТФ определяется коэффициентом Р/О. Что означает этот коэффициент?

а) Число образующихся молекул АТФ в расчете на одну молекулу поглощенного кислорода. б) Число образующихся молекул АТФ в расчете на один атом поглощенного кислорода. в) Число молекул АТФ в расчете на 1 литр кислорода.

 

12. Коэффициент Р/О, свидетельствующий о степени сопряжения окисления и образования АТФ и, следовательно, являющийся показателем утилизации свободной энергии, может быть различным. Чему равняется максимальное значение коэффициента Р/О?

а) Единице. б) Двум. в) Трем. г) Четырем. д) Пяти. е) Шести.

 

13. При нарушении структуры митохондрий, изменении состава среды может иметь место нарушение сопряжения окисления и образования АТФ, т.е. явление разобщения окисления и фосфорилирования. Чем сопровождается этот эффект?

а) Снижением коэффициента Р/О. б) Повышением теплопродукции. в) Снижением скорости переноса электронов по дыхательной цепи митохондрий. г) Увеличением скорости переноса электронов по дыхательной цепи митохондрий.

 

14. Скорость переноса электронов по дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий (скорость освобождения энергии) в различных условиях может изменяться. Чем регулируется скорость дыхания?

а) Концентрацией кислорода. б) Концентрацией субстрата. в) Отношением АТФ/АДФ.

 

15. В тканях могут протекать специфические и общие процессы катаболизма. Какие из нижеперечисленных относятся к общим путям катаболизма?

а) Распад глюкозы. б) Расщепление пировиноградной кислоты. в) Распад жирных кислот. г) Расщепление ацетил-КоА.

 

16. Пировиноградная кислота превращается в ацетил-КоА при участии полиферментного комплекса. Какие ферменты входят в состав пируватдегидрогеназного комплекса?

а) Пируватдегидрогеназа. б) Лактатдегидрогеназа. в) Гексокиназа. г) Дигидролипоилацетилтрансфераза. д) Дигидролипоилдегидрогеназа.

 

17. Пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК) содержит 3 фермента и 5 коферментов. Какие витамины входят в состав коферментов ПДК?

а) Тиамин. б) Аскорбиновая кислота. в) Рибофлавин. г) Витамин РР. д) Пиридоксин. е) Пантотеновая кислота. ж) Биотин. з) Липоевая кислота.

 

18. Пировиноградная кислота в процессе распада подвергается окислительному декарбоксилированию. Какие вещества при этом образуются?

а) Ацетил-КоА. б) Щавелевая кислота. в) Углекислый газ. г) Молочная кислота.

 

19. Важнейшим метаболическим процессом тканей является цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Какое вещество подвергается катаболизму в этом процессе?

а) Пировиноградная кислота. б) Ацетил- КоА. в) Молочная кислота. г) Жирная кислота.

 

20. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса) - важнейший метаболический процесс. В чем состоит значение цикла Кребса?

а) Энергетическое. б) Обезвреживание ядовитых продуктов обмена. в) Образование метаболитов, используемых в синтетических процессах.

 

21. Цикл Кребса - один из важнейших энергетических процессов. Какие вещества влияют на скорость цикла Кребса?

а) Кислород. б) Глюкоза. в) Молочная кислота. г) Соотношение НАД/НАДН. д) Соотношение АТФ/АДФ.

 

22. В процессе жизнедеятельности организм выполняет различные виды работ: механическую, химическую, осмотическую, электрическую, генерирует тепло. Какой вид энергии используется организмом человека для этих целей?

а) Тепловая. б) Химическая. в) Солнечного света.

 

23. Химические реакции могут протекать либо с выделением энергии, либо с поглощением. Какие реакции называются экзэргоническими?

а) С поглощением энергии. б) С выделением энергии. в) Реакции синтеза углеводов. г) Реакции синтеза липидов.

 

24. В организме человека осуществляются различные процессы: пищеварение, синтез белков и нуклеиновых кислот, гидролиз, биоокисление и т.д. Какие функции выполняет биологическое окисление?

а) Обеспечение организма энергией. б) Обезвреживание токсических веществ. в) Образование важных для организма соединений. г) Расщепление гликогена до глюкозы. д) Превращение белков в аминокислоты.

 

25. Окисление - это процесс отщепления от исходного вещества электронов и перенос их на другое вещество - акцептор электронов. Что является конечным акцептором электронов у аэробных организмов?

а) Водород. б) Кислород. в) Аммиак. г) Вода. д) Молочная кислота. е) Мочевина.

 

26. В процессе окисления молекула кислорода, являясь конечным акцептором электронов в организме человека, может принимать 1, 2, 3 и 4 электрона. Какой вариант восстановления кислорода приводит к прямому образованию воды?

а) Одноэлектронный. б) Двухэлектронный. в) Трехэлектронный. г) Четырехэлектронный.

 

27. В процессе окислительных реакций, в случае присоединения к молекуле кислорода одного или двух электронов, образуются весьма токсичные для организма активные формы кислорода. Какие из перечисленных ферментов участвуют в их инактивации?

а) Гексокиназа. б) Супероксиддисмутаза. в) Липаза. г) Каталаза. д) Глютатионпероксидаза. е) Глютатионредуктаза.

 

28. Внутриклеточные органеллы выполняют разнообразные функции: синтез РНК, белков, гидролитическое расщепление сложных соединений, окисление различных веществ и т.д. Какие клеточные органеллы наиболее активно участвуют в окислительных процессах?

а) Ядро. б) Митохондрии. в) Рибосомы. г) Лизосомы.

 

29. Окислительные процессы могут осуществляться в митохондриях и вне митохондрий. Какую роль играет внутримитохондриальное окисление?

а) Обеспечение клетки энергией. б) Обезвреживание токсических веществ. в) Синтез новых соединений.

 

30. Какую основную роль играет внемитохондриальное окисление?

а) Обеспечение клетки энергией. б) Обезвреживание токсических веществ. в) Синтез новых соединений.

 

31. Дыхательная цепь внутренней мембраны митохондрий осуществляет перенос электронов и протонов от НАДН на кислород. Какова роль в этом процессе фермента цитохромоксидазы?

а) Отщепляет от окисляющего вещества водород. б) Окисляет цитохром С с переносом электронов на кислород. в) Присоединяет к окисляющемуся веществу кислород. г) Окисляет НАДН с помощью пероксида водорода. д) Расщепляет пероксид водорода.

 

32. Дыхательная цепь внутренней мембраны митохондрий осуществляет перенос электронов и протонов от НАДН на кислород. Какова роль в этом процессе цитохромов?

а) Переносят кислород. б) Переносят водород. в) Переносят электроны. г) Переносят аминогруппы. д) Образуют пероксид водорода.

 

33. Окислительные реакции нередко протекают с участием флавиновых ферментов (флавопротеидов). Какие вещества являются простетическими группами этих ферментов?

а) НАД. б) ФМН. в) НАДФ. г) КоА. д) ФАД. е) Липоевая кислота. ж) Витамин В₁₂.

 

34. Многие ферменты проявляют свою активность только в присутствии низкомолекулярных органических соединений. К какой группе веществ относится НАД?

а) Ферменты. б) Ингибиторы. в) Коферменты. г) Активаторы.

 

35. Окисление различных веществ может осуществляться путем отнятия электронов, водорода, присоединения кислорода, под воздействием пероксидаз. К чему сводится окислительное действие оксигеназ?

а) Отщепление водорода. б) Отщепление электронов. в) Присоединение кислорода. г) Присоединение водорода. д) Отщепление кислорода.

 

36. Окисление различных веществ может осуществляться под действием различных ферментов класса оксидоредуктаз. К чему сводится окислительное действие дегидрогеназ?

а) Присоединение кислорода. б) Присоединение водорода. в) Отщепление водорода. г) Отщепление электронов. д) Присоединение пероксида водорода.

 

37. В окислительных реакциях участвуют ферменты, коферменты, акцепторы электронов, акцепторы водорода. Какова роль НАД в окислительных процессах?

а) Акцептор кислорода. б) Акцептор сульфгидрильных групп. в) Акцептор водорода. г) Акцептор аминогрупп. д) Донор кислорода.

38. Все известные природные ферменты разделены на классы, в составе которых имеются подклассы. Какие из перечисленных ферментов относятся к классу оксидоредуктаз?

а) Гидролазы. б) Трансферазы. в) Дегидрогеназы. г) Оксигеназы. д) Пероксидазы. е) Изомеразы. ж)Лиазы. з) Синтетазы.

 

39. В реакциях окисления НАД, являясь акцептором