Кровь. Основные функции. Буферные системы крови и слюны, механизм действия. Факторы влияющие на кислотно-основное равновесие.

Кровь - жидкая внутренняя среда организма. Общий объём крови взрослого человека составляет 5-6 л. Кровь состоит из жидкой части - плазмы, составляющей 55% её общего объёма, и форменных элементов, к которым относят эритроциты, лейкоциты и тромбоциты.

Благодаря работе сердца кровь циркулирует по замкнутой системе кровеносных сосудов и осуществляет транспорт различных химических веществ. Она переносит кислород из лёгких к тканям и углекислый газ из тканей в лёгкие в составе гемоглобина эритроцитов (дыхательная функция); доставляет продукты переваривания пищи из кишечника в ткани (трофическая функция); уносит конечные продукты обмена из тканей в выделительные органы (выделительная функция); перемещает промежуточные продукты обмена веществ, синтез и использование которых происходит в разных органах.

Кровь участвует в регуляции обмена веществ, доставляя сигнальные молекулы от органов внутренней секреции к тканям-мишеням.

Защитная функция крови имеет две стороны. Во-первых, в ней содержатся клеточные (лейкоциты) и гуморальные (антитела) элементы иммунного.-вторых, это способность крови свёртываться.

Кровь поддерживает кислотно-щелочной и водный баланс организма. В норме рН крови составляет 7,36-7,4. Сохранение постоянства рН является важнейшей задачей, так как в кровь выделяется большое количество кислых (например, лактат, кетоновые тела, угольная кислота), а также основных (аммиак) продуктов метаболизма.

Выполняя терморегуляторную функцию, кровь поддерживает постоянство температуры тела в разных его частях.

Растворимые вещества плазмы составляют около 10% массы крови, из них на долю белков приходится около 7%, на долю неорганических солей - 0,9%, остальную часть образуют небелковые органические соединения.

Буферные системы – это соединения, противодействующие резким изменениям концентрации ионов Н+. Любая буферная система - это кислотно-основная пара: слабое основание (анион, А–) и слабая кислота

-гемоглобиновая- В качестве кислой части буфера выступает оксигенированный гемоглобин H‑HbO2. Он имеет выраженные кислотные свойства и в 80 раз легче отдает ионы водорода, чем восстановленный Н‑Нb, выступающий как основание.

- Бикарбонатная буферная система- При поступлении в кровь ионов H+ (т.е. кислоты) ионы бикарбоната натрия взаимодействуют с ней и образуется угольная кислота:

-белковая-Белки плазмы, в первую очередь альбумин, играют роль буфера благодаря своим амфотерным свойствам. Их вклад в буферизацию плазмы крови около 5%.

В кислой среде подавляется диссоциация СООН‑групп аминокислотных радикалов (в аспарагиновой и глутаминовой кислотах), а группы NH2 (в аргинине и лизине) связывают избыток Н+. При этом белок заряжается положительно.

В щелочной среде усиливается диссоциация COOH‑групп, поступающие в плазму ионы Н+связывают избыток ОН–‑ионов и pH сохраняется. Белки в данном случае выступают как кислоты и заряжаются отрицательно.

-фосфатная- Она образована гидрофосфатом (HPO42–) и дигидрофосфатом (H2PO4–). Первое соединение слабо диссоциирует и ведет себя как слабая кислота, второе обладает щелочными свойствами При взаимодействии кислот (ионов Н+) с двузамещенным фосфатом (HPO42‑) образуется дигидрофосфат. В результате концентрация ионов Н+ понижается.

46. Белки крови. Альбумин и глобулины. Биологические функции.

Белки плазмы различают по строению и функциональным свойствам. В плазме крови человека содержится примерно 200—300 г белка. Белки плазмы делят на две основные группы: альбумины и глобулины. В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины. Альбумины составляют около 60% белков плазмы. Их высокая концентрация, большая подвижность при относительно небольших размерах молекулы, определяют онкотическое давление плазмы. Большая общая поверхность мелких молекул альбумина играет существенную роль в транспорте кровью различных веществ, таких как билирубин, соли тяжелых металлов жирные кислоты, фармакологические препараты (сульфаниламиды, антибиотики и др.).

Глобулины. Эту группу белков электрофоретически, по показателям подвижности, разделяют на несколько фракций. Во фракции α1—глобулинов имеются белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки называются гликопротеинами. В составе гликопротеинов циркулирует около 60% всей глюкозы плазмы. Еще одна группа — мукопротеины — содержит мукополисахариды, фракцию аз составляет медьсодержащий белок церулоплазмин, β—глобулины. участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных гормонов, металлических катионов. Металлсодержащий белоктрансферрин осуществляет перенос железа кровью.

Фибриноген занимает промежуточное положение между фракциями β— и γ—глобулинов. Этот белок образуется в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы; обладает свойством принимать при этом волокнистую структуру, переходя в фибрин. Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3%, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови и превращение ее в течение нескольких минут в плотный сгусток.

Гамма-глобулины

В этой фракции содержатся в основном антитела - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются антигенами.

Главные классы антител в крови:

иммуноглобулины G (IgG);

иммуноглобулины M (IgM);

иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции. В состав белковой части иммуноглобулина входят всего 4 полипептидные цепи: 2 одинаковые легкие и 2 одинаковые тяжелые цепи. Молекулярная масса легкой цепи составляет 23 кДа, а тяжелой - от 53 до 75 кДа. С помощью дисульфидных (-S-S-) связей (мостиков) тяжелые цепи соединены между собой и легкие цепи так Fab - фрагмент может связываться с соответствующим антигеном слабыми типами связей. Именно этот участок обеспечивает специфичность связи иммуноглобулина со своим антигеном. Выделяют также Fc-фрагмент - константная для всех иммуноглобулинов часть молекулы. Формируется за счет Н-цепей. Fc - фрагмент обеспечивает иногда прохождение иммуноглобулина через биологическую мембрану.