Биофизика белков: строение полипептидной цепи, разнообразие типов пространственной структуры молекул

Белки - также гетерополимеры; молекулы их образованы одной или несколькими полипептидными цепочками, соединёнными дисульфидными мостиками. В состав полипептидных цепей входит 20 видов различных мономерных звеньев - остатков аминокислот. Биологические функции белков.

могут находиться либо в одной или в нескольких преимущественных конформациях например, глобулярное строение белков, двойная спираль ДНК), либо принимать многие более или менее равновероятные конформации. Белки делят по пространственной структуре на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные; белки-ферменты, белки-переносчики, иммунные и некоторые другие имеют, как правило, глобулярную структуру. Для ряда белков - гемоглобин, миоглобин, лизоцим, рибонуклеаза и др. - эта структура установлена во всех деталях (с определением при помощи рентгеноструктурного анализа расположения каждого атома). Она определяется последовательностью аминокислотных остатков и образуется и поддерживается относительно слабыми взаимодействиями между мономерными звеньями полипептидных цепей в водно-солевом растворе (кулоновские и дипольные силы, водородные связи, гидрофобные взаимодействия), а также дисульфидными связями. Глобула белка формируется так, что большинство полярных гидрофильных аминокислотных остатков оказывается снаружи и контактирует с растворителем, а большинство неполярных (гидрофобных) остатков находится внутри и изолировано от взаимодействия с водой. Молекулы белка, обладающие избытком неполярных групп, когда часть из них оказывается на поверхности глобулы, образуют высшую, т. н. четвертичную структуру, при которой несколько глобул агрегируют, взаимодействуя между собой в основном неполярными участками (рис. 1). Пространственная структура каждого белка-фермента уникальна и обеспечивает необходимое для его функционирования расположение в пространстве всех звеньев, но надежную взаимосвязь органов, а также их механическую целостность и защиту.

Пептиднвая связь.

4 атома N,H,C,O располагаются в одной плоскости. Из химии известно, что вращение в молекуле вокруг ординарной связи приводит к появлению поворотных изомеров.

В белках вращение вокруг пептидной связи C-N затруднено (энергия активации 40 - 80 кДж/моль), т.к. эта связь имеет характер двойной связи и, кроме того, в пептидной группе имеет место водородная связь между группой С=O и атомом водорода группы N-H (с энергией активации 20-30 кДж/моль).

Поэтому белок можно рассматривать как цепь связанных друг с другом плоских пептидных звеньев. Вращение этих звеньев возможно лишь вокруг одинарных связей -углерода и аминокислот

Нахождение наиболее устойчивой конформации белковой цепи требует минимизации ее полной энергии, включая энергию внутримолекулярных водородных связей. Полинг и Кюри установили 2 основных варианта структуры белковой цепи, которые называются альфа -спираль и бэтта -спираль

Аморфные участки - депо строительного материала, который в случае необходимости используется для построения упорядоченных участков.

Белки:

1. уровень - первичная структура

2. уровень - структурные сегменты (вторичная структура) Основная роль -Н-Н связи.

3. формирование элементарных комплексов. Стабилизации - А-Д-В и ионные взаимодействия.

4. формирование доменов.

5.формирование глобулярных белков, фибриллярных белков (конечная третичная структура)

Связи:

1. Гидрофобные взаимодействия сближают фрагменты. Осуществляется внутри альфа спирали и в участках с более компактным расположением

2. Электростатическое притяжение

3. поперечные ковалентные связь, остаток Cys.

4. Водородная связь.

Четвертичная структура - гемоглобин М=64500 4 цепи Пируватдегидрогеназный комплекс, М=4600000

Функции белков:

1. Ферменты

2. транспортные белки (гемоглобин)

3. пищевые и запасные (казеин, яичный альбумин)

4. Структурные (коллаген, кератин)

5. Защитные (тромбин)

Биополимеры, в особенности т. н. активных центров. В то же время она не абсолютно жестка и допускает необходимые в процессе функционирования (при взаимодействии с субстратами, ингибиторами и другими веществами) конформационные сдвиги и изменения.

1)каталитическая (или ферментативная) функция

2)Механохимическая функция сократительных белков лежит в основе мышечного сокращения. Сократительные белки - это ферменты, в результате каталитической деятельности которых химическая энергия превращается в механическую работу. Существование клетки и целостного организма требует пространственного разграничения мембранами, которые характеризуются различными проницаемостями. Белки, входящие в состав мембран в комплексе с липидами, 3)обеспечивают активный транспорт, как в клетке, так и из нее в направлении против градиента концентрации. Переходя от клетки к многоклеточному организму, мы встречаем новые специфические функции белков.

4)для запасания (примером является миоглобин) и переноса (гемоглобин) кислорода. Эта функция белков сходна с ферментативной, но отличается от нее тем, что молекулярный кислород не испытывает превращений в этих процессах. Специализированные белки высших организмов - гаммаглобулины - защищают организм от чужеродных биополимеров, выполняя тем самым иммунологическую функцию. Специальные (фибриллярные) белки входят в состав кожи, костей, волос, сухожилий и выполняют опорную функцию, обеспечивая не жесткую