Мегаобучалка Главная | О нас | Обратная связь  


Основные положения теории ферментативной кинетики и общей теории механизма действия ферментов




Предварительные эксперименты по изучению кинетики ферментативных реакций показали, что скорость реакции E + S ---> E + P, вопреки теоретическим ожиданиям, не зависит от концентрации фермента и субстрата так, как в случае обычной реакции второго порядка. Самая ранняя попытка математически описать ферментативные реакции была предпринята Дюкло в 1898 г. Браун (1902) и независимо от него Анри (1903) впервые выдвинули гипотезу об образовании в ходе реакции фермент-субстратного комплекса. Это предположение основывалось на трех экспериментальных фактах:

1. папаин образовывал нерастворимое соединение с фибрином

2. субстрат инвертазы - сахароза могла защищать фермент от тепловой денатурации

3. было показано, что ферменты являются стереохимически специфическими катализаторами

Х-КА ДЕЙСТВИЯ ФЕРМ:

1. специфичность действия-способность ускорять протекание 1 или нескольких реакций (амилазная реакция расщепляет крахмал до глюкозы)

а. абсолютная- определенный субстрат;

б. относительная- ферменты, которые катализируют ращепление определенного типа связи. (пепсин)

2. ускорение протекания ферментативн. Реакций- каталитичность. Ферменты действуют в мыгких условиях (норм давление, pH, температура): гидролиз крахмала

Амилаза = 37 градусов, pH7, скорость выше, чем при неорган.катализе.

2. регулируемость – есть факторы под воздействием которых скорость может увеличится или уменшаться

В 1913 году Михаэлис и Ментен опубликовали свою теорию общего механизма ферментативных реакций. Их уравнение стало фундаментальным принципом всех кинетических исследований ферментов вот уже почти целый век.

т.е. фермент Е вступает во взаимодействие с субстратом S с образованием промежуточного комплекса ES, который далее распадается на свободный фермент и продукт реакции Р. Математическая обработка на основе закона действующих масс дала возможность вывести уравнение, названное в честь авторов уравнением Михаэлиса–Ментен, выражающее количественное соотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции:

где v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax– максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.

Основной механизм действия ферментов-они снижают Е активации за счет образования фермент-субстрат копмлекса.

Катализ приводит к ускорению достижения равновесия за счет снижения энергии активации (Еа), часто ступенчато.

Три стадии процесса: 1) E + S ----- ES (K = k1/k-1) (БЫСТРАЯ) 2) ES ----- EP (k2)(медленная) 3) EP ---- E + P Таким образом, в момент равновесия скорости образования и исчезновения энзимсубстратного комплекса (ES) равны: E + S ---- ES ----- EP --- E + P

 





Читайте также:
Модели организации как закрытой, открытой, частично открытой системы: Закрытая система имеет жесткие фиксированные границы, ее действия относительно независимы...
Как распознать напряжение: Говоря о мышечном напряжении, мы в первую очередь имеем в виду мускулы, прикрепленные к костям ...
Генезис конфликтологии как науки в древней Греции: Для уяснения предыстории конфликтологии существенное значение имеет обращение к античной...
Как построить свою речь (словесное оформление): При подготовке публичного выступления перед оратором возникает вопрос, как лучше словесно оформить свою...



©2015-2020 megaobuchalka.ru Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. (2027)

Почему 1285321 студент выбрали МегаОбучалку...

Система поиска информации

Мобильная версия сайта

Удобная навигация

Нет шокирующей рекламы



(0.004 сек.)