ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ БЕЛКОВ В ПИЩЕВЫХ СИСТЕМАХ

При производстве пищевых продуктов белки используют в качестве ингредиентов питательной, технологической и лечебно-профилактической значимости благодаря уникальным функциональным свойствам.

Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевых продуктах и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства.

Наиболее важные функциональные свойства белков: растворимость, водо- и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), способность образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию.

Белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные эмульсии и пены. Белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не способны образовывать вязкие, эластичные массы, гели, не стабилизируют пены и эмульсии.

Растворимость белков характеризуется коэффициентами КРА и КДБ. В первом случае определяют количество азота, а во втором – количество белка, перешедшего в раствор (в % от общего его содержания в продукте).

Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей.

Различают среднюю и относительную (поверхностную) гидрофобность.

Средняя гидрофобность – характеризует связи, образующиеся внутри глобулы белка. Относительная гидрофобность – степень гидрофобного взаимодействия неполярных остатков аминокислот, расположенных на поверхности глобул.

За счет относительной гидрофобности осуществляется взаимодействие с липидами и формируется четвертичная структура белков. Чем ниже относительная гидрофобность белков (т.е. ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно, выше растворимость.

Растворимость белков зависит также от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем изоэлектрической точке (ИЭТ), белки имеют минимальную растворимость, т.к. суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы не могут отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, белки имеют заряд и могут взаимодействовать с заряженными ионами растворителя (Н⁺ или ОН^-) и, следовательно, растворяться. В кислой среде белок имеет положительный заряд на аминогруппах, т.к. диссоциация СООН-групп подавлена; в щелочной – отрицательный заряд у СООН-групп за счет подавления диссоциации NH₂-групп.

При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, т.к. ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей снижают гидратацию полипептидных цепей, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание).

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов, Например, в напитках применяют белки высокой растворимостью, в изделиях из муки – с низкой.

Свойства белковых суспензий. При использовании белков в качестве обогатителей, наполнителей, функциональных ингредиентов и аналогов мясных и рыбных изделий, большое значение имеют такие свойства белковых суспензий, как ограниченная степень набухания и размер частиц, водо- и жиросвязывающая способность, адгезионные свойства, значение рН и буферная емкость, образование вязко-упруго-эластичных масс и гелей.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счет гидрофобных (участков) остатков. При невысокой влажности вокруг глобул белка образуется мономолекулярный слой воды, при высокой – многослойная структура. Общее количество воды и жира на поверхности достигает 0,2-0,4 г на 1 г белков.

Способность белков удерживать жир и воду зависит также от функционального состава, способа обработки, рН, температуры, присутствия углеводов, липидов, других белков.

Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах повышает их выход, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру.

Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделия, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используется для получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп к воде, а гидрофобных – к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Наиболее широко распространены эмульсии типа «масло в воде» (м/в) и «вода в масле» (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели эмульсии типа «вода в воде» (в/в). Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих в поле сил сдвига деформацию дисперсионной среды с образованием мелких частиц. (Например, при выработке майонеза в домашних условиях втирают растительное масло в яичные желтки).

Пены – дисперсные системы с газообразной фазой и жидкой или твердой средой – получают: а) механическим распределением воздуха в растворе белка путем взбивания или за счет вскипания воды, понижения давления; б) прохождения химических или микробиологических процессов в белоксодержащих пищевых системах. Например, белки клейковины образуют пену в хлебном тесте под действием СО₂ при брожении, а в кондитерском – за счет химических разрыхлителей при выделении NH₃ и СО₂.Пенообразующие свойства белков характеризуются пенообразующей способностью и стабильностью пены. Первый показатель измеряется объемом пены, отнесенным к массе белка (v/m), второй – периодом ее полураспада, т.е. временем, необходимым для разрушения половины объема пены. Оба показателя зависят от рН, концентрации белка, солей, температуры, присутствия липидов, сахарозы, пищевых волокон, фракционного состава и строения белков. Для качества некоторых пищевых продуктов большое значение имеет размер пузырьков пены, который также зависит от технологических и других факторов. Глютенин пшеницы, например, образует пузырьки пены с бόльшим размером, чем глиадин.

Жироэмульгирующие свойства растительных и животных белков используются при производстве хлебобулочных, мучных кондитерских изделий, низкокалорийных маргаринов, майонезов, паст, мясных продуктов, а пенообразующие свойства являются основой производства сбивных кондитерских изделий: бисквитов, десертов, кремов и т.д.

Адгезия (способность к сцеплению) белковых суспензий важна в процессах транспортировки, обработки, формирования и упаковки тестовых, творожных, сырных, конфетных масс, мясных, рыбных фаршей, текстуратов белка и новых форм белковой пищи (аналогов).

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Свойства геля зависят от минимальной концентрации белка, при которой наступает гелеобразование (гель-точка), от рН, присутствия других белков, солей, полисахаридов. Белок, как гелеобразователь, должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми физико-химическими свойствами: прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматизаторов и т.д. К такого рода «универсальным» гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов.

Различают наполненные, смешанные, комплексные, анизотропные гели и ксерогели.

Наполненные гели содержат другие белки в суспендированном или растворенном виде.

Смешанные гели состоят из пространственных сеток с разными видами белка.

У комплексных гелей роль гелеобразователя выполняют комплексы белков с другими соединениями.

Анизотропные гели содержат в своем составе ориентированные молекулы белка.

Ксерогели – сухие гели, можно хранить долгое время.