Превращения белков в технологическом потоке

Нативная трехмерная структура белков поддерживается различными внутри- и межмолекулярными силами и поперечными связями. Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры и приводит к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры. Разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией. С физической точки зрения денатурация – это разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

Большинство белков денатурирует в присутствии сильных минеральных кислот и оснований, при нагревании, охлаждении, обработке поверхностно-активными веществами (додецилсульфотом), мочевиной, гуанидином, солями тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанол, метанол, ацетон).

Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде, т.к. их полипептидные цепи настолько сильно переплетены между собой, что затрудняется доступ молекул растворителя к радикалам остатков аминокислот. Бόльшая часть белков денатурируется при 60-80°С. Однако есть и термостабильные белки, которые устойчивы к нагреву из-за наличия большого количества дисульфидных связей (S-S-связей).

Степень воздействия температуры на белки зависит от ряда факторов: влажность, рН, солевой состав среды, присутствие небелковых соединений. Например, казеин молока устойчив к нагреву (160°С) при рН свежего молока, равном 6,6, и коагулирует при температуре около 25°С, если рН понижается до 5,1.

При длительном нагревании от 40-60°С до 100°С белки взаимодействуют с восстанавливающими сахарами с образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). При этом NH₂-группы аминокислот взаимодействуют с гликозидными гидроксилами сахаров. Меланоидины снижают биологическую ценность белков, т.к. снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта.

Количество аминокислот уменьшается также из-за взаимодействия

NH₂- и СООН-групп самого белка с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и ω-ε-изопептидных связей:

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков; варки, жарения овощей, рыбы, мяса; консервирования и стерилизации молока. Этот процесс можно отнести к полезным, т.к. ускоряется переваривание белков в ЖКТ (облегчается доступ протеолитических ферментов), улучшаются потребительские свойства пищевых продуктов: текстура, внешний вид, органолептические свойства. Возможно, однако, и ухудшение усвояемости.

Нагревание белоксодержащей пищи при 100-120°С приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, NH₃ и др. соединений, среди которых могут быть вещества, обладающие мутагенными свойствами. Мутагены образуются при обжаривании в масле, выпечке, копчении и сушке белоксодержащей пищи. Эти вещества содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Изменения белков происходят также при механическом или физическом воздействии на пищевое сырье: замес, гомогенизация, ультразвук и т.д. Например, на начальных стадиях замеса хлебного теста и при измельчении семян зерна наблюдается тепловая агрегация белков, при усиленной механической обработке теста возможна деструкция белков с разрывом дисульфидных и даже пептидных связей.

Агрегирующая и комплексообразующая способность белков пшеницы является одним из важных показателей, обеспечивающих им ведущую роль в формировании клейковины в процессе ее отмывания из муки и тестоведения. [Параметры агрегации определяют по методу T. Arakawa и D. Jonezawa, 1975]. Параметры агрегации белков сильных пшениц, характеризующихся более «плотной» пространственной упаковкой структуры, выше по сравнению со слабыми, имеющими более «рыхлую» организацию молекул.

Способность белков к формированию высоко агрегированных и надмолекулярных образований зависит от рН, ионной силы и состава среды.

С повышением рН от 4,0 до 9,1 агрегация белков злаковых культур (пшеницы, ржи, ячменя) повышается.

Чем больше концентрация нейтральных солей, тем выше агрегирующая способность белков. Поэтому определенные дозировки NaCl способны регулировать образование и разрушение макромолекул клейковинного белка в состоянии пространственно организованной структуры пшеничного теста при производстве, например, хлеба.

Определенное влияние на агрегативное состояние белков оказывают детергенты (ПАВ) различной природы. В присутствии анионного детергента в кислой среде, когда молекулы имеют положительный заряд, агрегация белков максимальна. Действие катионных и нейтральных детергентов зависит от рН среды и их концентрации.

В целом, агрегирующая способность запасных белков различных зерновых культур в ходе технологического процесса зависит от множества факторов: физико-химических свойств и структурных особенностей белков муки, технологических факторов процесса (температура, степень механического воздействия, рН среды и т.д.), химической природы и количества дополнительного сырья, улучшителей и пищевых добавок.

Белки изменяются также под действием протеолитических ферментов в технологическом процессе производства пищевых продуктов. Например, при производстве пива готовят солод путем проращивания ячменя. При этом наблюдается гидролиз глобулина, альбумина, проламина и глютелина с накоплением низкомолекулярных азотистых соединений (пептидов, аминокислот). Высокомолекулярные фракции белков при прорастании зерна расщепляются по схеме:

↓E

H₂ – R₁ – СО–NH– R₂СООН + НОH → NH₂R₁СОOH +NH₂R₂СООН

Режимы прорастания зерна (рН, t°) оптимальны для действия гидролитических ферментов, в результате накапливаются низкомолекулярные азотистые соединения, необходимые для питания дрожжей сусла.