Комплексообразование в организме

1. В живом организме d-элементы представлены в основном, как микроэлементы. «Свободных» ионов Me в организме нет, т.к. они либо гидролизуются, либо гидратированы, либо существуют в виде К.С. Чаще всего в биохимических реакциях d-элементы участвуют в качестве биоорганических комплексов Me. Их лигандами могут быть аминокислотные остатки, пептиды, белки, гормоны, нуклеиновые кислоты (НК) и некоторые др. Биоорганические комплексы d-элементов называют биокластеррами. В них входят me, которые взаимодействуют с донорными атомами связывающих групп: ОН, сульфогидрильные – SH, NH₂ белков или аминов, СОО^-.

В зависомости от выполняемой биологической функции биокомплесы Me условно делят на следующие группы:

- Транспортные

- аккумуляторы (накопители),

- биокатализаторы,

- активаторы инертных процессов.

Транспортные биокомплексы – прежде всего доставляют организму кислород и биометаллы. Такую функцию выполняет железосодержащий фермент трансферрин. Как правило, координация Me с аминокислотными остатками идет через азот аминогруппы или кислород карбоксильной группы. Если Me связывается с обеими группами, то образуется устойчивый хелатный цикл. В качестве координирующего Me могут выступать Fe, Zn, Co, Ni и др.

Роль аккумуляторов выполняют биокомплексы, содержащие Fe – миоглобин, ферриты. Жизненно необходимые элементы - Fe, Zn, Cu, Mn, Mo и Co (металлы жизни) входят в состав определенных металлоферментов, выполняющих специфические функции в организме. Реакции, катализируемые этими ферментами разделяют на две группы:

1. кислотно-основные реакции. Классическим примером является Zn-содержащий фермент карбоангидраза, который катализирует процесс обратимой гидратации углекислого газа в организме:

Н₂О + СО₂ ↔ Н₂СО₃ ↔ Н⁺ + НСО₃^-

2. окислительно-восстановительные реакции. Они катализируются ферментами, в которых Me изменяет свою степень окисления. Так, в цитохромах (белковые комплексы с Fe) степень окисления Fe в процесса переноса электронов изменяется:

Fe³⁺+ 1 ℮ ↔ Fe²⁺

2. Ионы щелочных и щелочно-земельных металлов находятся в крови, слюне лимфе и тканевых жидкостях, в основном, в виде аквакомплексов. Как и d-элементы, s-элементы выполняют транспортную функцию. Это ионофоры – органические молкулы, осуществляющие перенос катионов щелочных, щелочноземельных металлов и иона NH₄⁺ через биологические мембраны.

3. Многие соединения d-элементов (Zn, Cd, Hg, Ag, V, Ni и др) и некоторые р –элементов (Pb, As, Sb, Bi и др) оказывают токсическое действие на организм человека. Это объясняется тем, что вышеуказанные элементы образуют с белками нерастворимые соединения. Этот процесс получил название денатурации. Денатурация белков происходит в результате взаимодействия ионов тяжелых элементов с электронодонорными атомами серы групп – SH, входящих в состав белков. Возможна также координация d –элементов по атому азота аминогруппы. Комплексообразование позволяет вывести из оргинизма многие токсические вещества. Так, при остром отравлении (если не произошло всасывания ядов в кровь) пострадавшему дают белковые продукты: яйца, молоко. Если же наступило всасывание ядов в кровь, а также при хроническом отравлении вводят различные препараты (антидоты): унитиол, раствор Na₂S₂O₃, динатриемую соль ЭДТА и др.

4. Комплексообразование используют при консервировании донорской крови. В качестве антикоагулянтов используют Na₂-ЭДТА и цитраты.

5. Громадна роль комплексообразования и в растительном мире: это процессы метаболизма, катализа и синтеза.

Строение гема

Наиболее известным переносчиком кислорода является гемоглобин. Он присутствует в организмах позвоночных, а также и ряда беспозвоночных (например, двустворчатых моллюсков, морских многощетинковых червей, голотурий). Молекула гемоглобина состоит из белковой части - глобина и гсма - комплекса Fe(II) с одним из порфиринов -так называемым протопорфирином IX. Порфирин - это циклическая молекула, в состав которой входит 4 пиррольные группы.

Атом железа образует с атомами азота две ковалентные и две координационные (донорно-акцепторные) связи. В действительности же все 4 связи Fe-N почти равноценны (как и 4 связи N-H в катионе аммония), поэтому вклад резонансных структур примерно одинаков. С трех сторон порфириновый цикл гема содержит гидрофобные заместители -метальные и винильные группы, а с четвертой стороны - две гидрофильные карбоксильные группы, которые в нейтральной среде находятся в анионной форме СОО^-. Координационное число атома железа в геме равно 4, поэтому он может образовывать еще две координационные связи, дополняя свое окружение до октаэдрического

Гем в белковой молекуле. Строение миоглобина

Как гем прикрепляется к белковой молекуле, покажем на примере более простого дыхательного белка - миоглобина. Биологические функции гемоглобина и миоглобина различны - первый находится в крови и является переносчиком кислорода, а второй - в мышечных тканях и его функция - запасание кислорода, приносимого кровью. Однако структура молекул и химизм обратимого присоединения О₂ у этих белков весьма схожи.

Так как белковые молекулы содержат большое количество атомов, их строение обычно изображают схематически: главную цепь молекулы - в виде ленты, а боковые группы не показывают совсем. При таком изображении хорошо видна вторичная и третичная структура белка.