Биологические функции белков.

Белки в организме выполняют очень важные функции. К ним в первую очередь модно отнести: структурная, каталитическая, сократительная, транспортная, защитная, регуляторная, а также энергетическая.

· Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.

· Энергетическая функция - 1г белков обеспечивает образование более 4 ккал энергии.

· Регуляторные функции:

а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме;

б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам;

в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК;

г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов.

· Защитная (иммунная) функция – такие белки как иммуноглобулины, интерферон, лизоцим обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.

· Специфические функции:

а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин);

б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин);

в) свёртывание крови (фибриноген);

г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.

2.Строение и классификация аминокислот

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа  -СООН

Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N - CH2 – COOH

• Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении.
• Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, - SH, -CONH2
• Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
• 
  Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH₂-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

 Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические(жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклическиеаминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота: